Hidrofobās mijiedarbības bioloģiskajā nozīmībā un piemēri



The Hidrofobās mijiedarbības (HI) tie ir spēki, kas uztur konsekvenci starp apolāriem savienojumiem, kas iegremdēti šķīdumā vai polārajā šķīdinātājā. Atšķirībā no citām kovalento rakstura mijiedarbībām, piemēram, ūdeņraža saitēm, jonu mijiedarbībām vai van der Waals spēkiem, hidrofobās mijiedarbības nav atkarīgas no šķīdinātāju raksturīgajām īpašībām, bet gan uz šķīdinātājiem..

Ļoti ilustratīvs šo mijiedarbības piemērs var būt fāzes atdalīšana, kas rodas, mēģinot sajaukt ūdeni ar eļļu. Šādā gadījumā eļļas molekulas savstarpēji mijiedarbojas, pasūtot ūdens molekulas ap tām.

Šo mijiedarbības jēdziens pastāv kopš četrdesmit gadiem. Tomēr terminu "hidrofobā saikne" Kauzmann izveidoja 1959. gadā, pētot svarīgākos faktorus noteiktu proteīnu trīsdimensiju struktūras stabilizēšanā..

HI ir nozīmīgākās nespecifiskās mijiedarbības, kas notiek bioloģiskajās sistēmās. Viņiem ir arī liela nozīme daudzās inženiertehniskās lietojumprogrammās, kā arī mūsdienās zināmā ķīmijas un farmācijas rūpniecībā.

Indekss

  • 1 Kas ir hidrofobās mijiedarbības??
  • 2 Bioloģiskā nozīme
  • 3 Hidrofobās mijiedarbības piemēri
    • 3.1. Membrānas
    • 3.2. Proteīni
    • 3.3 Mazgāšanas līdzekļi
  • 4 Atsauces

Kādas ir hidrofobās mijiedarbības??

HI fiziskais cēlonis ir apolāru vielu nespēja veidot ūdeņraža saites ar ūdens molekulām šķīdumā.

Tās ir pazīstamas kā "nespecifiskas mijiedarbības", jo tās nav saistītas ar saistībām starp šķīdinātāju molekulām, bet gan ar ūdens molekulu tendenci uzturēt savas mijiedarbības ar ūdeņraža saitēm..

Saskaroties ar ūdeni, apolāri vai hidrofobās molekulas spontāni agregējas, lai panāktu vislielāko stabilitāti, samazinot saskares ar ūdeni virsmas laukumu..

Šo efektu varētu sajaukt ar spēcīgu piesaisti, bet tas ir tikai vielu apolārā rakstura sekas attiecībā uz šķīdinātāju..

Izskaidrots no termodinamiskā viedokļa, šīs spontānās asociācijas notiek, meklējot enerģiski labvēlīgu stāvokli, kur ir mazākā brīvās enerģijas variācija (ΔG).

Paturot prātā, ka ΔG = ΔH-TΔS, enerģiski labvēlīgākais stāvoklis būs tas, kur entropija (ΔS) ir lielāka, tas ir, ja ir mazāk ūdens molekulu, kuru rotācijas un translācijas brīvība tiek samazināta ar kontaktu ar apolāru šķīdinātāju.

Ja apolārās molekulas ir saistītas viena ar otru, piespiežot ūdens molekulas, tiek iegūts labvēlīgāks stāvoklis nekā tad, ja šīs molekulas paliktu atdalītas, katra no tām ir dažādu ūdens molekulu "būrī"..

Bioloģiskā nozīme

HI ir ļoti svarīga, jo tās notiek dažādos bioķīmiskos procesos.

Šo procesu vidū ir proteīnu konformācijas izmaiņas, substrātu saistīšanās ar fermentiem, fermentu kompleksu apakšvienību saistība, bioloģisko membrānu agregācija un veidošanās, proteīnu stabilizācija ūdens šķīdumos un citi.

Kvantitatīvā ziņā dažādiem autoriem ir dots uzdevums noteikt HI nozīmi lielu proteīnu daudzuma struktūras stabilitātē, secinot, ka šīs mijiedarbības veicina vairāk nekā 50%.

Daudzas membrānas olbaltumvielas (neatņemama un perifēra) ir saistītas ar lipīdu divkāršiem slāņiem, pateicoties HI, kad to struktūrās minētie proteīni satur domēnus ar hidrofobu raksturu. Turklāt daudzu šķīstošo proteīnu terciārās struktūras stabilitāte ir atkarīga no HI.

Daži šūnu bioloģijas pētīšanas paņēmieni izmanto īpašumus, kas ir dažu jonu mazgāšanas līdzekļu īpašumā, veidojot micellas, kas ir amfifilu savienojumu "puslodes formas" struktūras, kuru apolārie reģioni ir savstarpēji saistīti, pateicoties HI.

Micellas tiek izmantotas arī farmaceitiskajos pētījumos, kuros iesaistītas taukos šķīstošās zāles, un to veidošanās ir būtiska arī komplekso vitamīnu un lipīdu absorbcijai cilvēka organismā..

Hidrofobās mijiedarbības piemēri

Membrānas

Lielisks HI piemērs ir šūnu membrānu veidošanās. Šādas struktūras sastāv no fosfolipīdu divkārša slāņa. Tās organizācija tiek nodrošināta, pateicoties HI, kas notiek starp apolārajiem astes "atbaidīšanai" ar apkārtējo ūdens vidi.

Olbaltumvielas

HI ir liela ietekme uz globulāro olbaltumvielu locīšanu, kuru bioloģiski aktīvā forma tiek iegūta pēc konkrētas telpiskās konfigurācijas izveidošanas, ko regulē noteiktu aminoskābju atlikumu klātbūtne struktūrā..

  • Apomioglobīna gadījums

Apomyoglobīns (mioglobīns, kam trūkst hemogrupas) ir neliels alfa-spirālveida proteīns, kas kalpoja kā paraugs, lai izpētītu locīšanas procesu un HI nozīmi apolāru atlieku klātbūtnē tajā pašā polipeptīda ķēdē..

Pētījumā, ko 2006. gadā veica Dyson un līdzstrādnieki, kur tika izmantotas mutētās apomioglobīna sekvences, tika pierādīts, ka tā locīšanas notikumu sākums galvenokārt ir atkarīgs no HI starp aminoskābēm ar alfa-helikātu apolārajām grupām..

Tādējādi nelielas izmaiņas, kas ieviestas aminoskābju secībā, nozīmē nozīmīgas izmaiņas terciārajā struktūrā, kas izraisa nepareizas un neaktīvas olbaltumvielas..

Mazgāšanas līdzekļi

Vēl viens skaidrs HI piemērs ir komerciālo mazgāšanas līdzekļu darbības veids, ko katru dienu lietojam sadzīves vajadzībām.

Mazgāšanas līdzekļi ir amfipātiskas molekulas (ar polāru un apolāru reģionu). Tie var "emulģēt" taukus, jo tiem ir spēja veidot ūdeņraža saites ar ūdens molekulām un tām ir hidrofobas mijiedarbības ar taukiem, kas atrodas taukos..

Ja nonāk saskarē ar taukiem ūdens šķīdumā, mazgāšanas līdzekļu molekulas savstarpēji saistās tā, ka apolārie astes saskaras viens ar otru, aizverot lipīdu molekulas un pakļaujot polu reģionus, kas nonāk micellas virsmā, uz micellas virsmu. saskarē ar ūdeni.

Atsauces

  1. Chandler, D. (2005). Saskarnes un hidrofobās montāžas dzinējspēks. Nature, 437 (7059), 640-647.
  2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J. N., & Zeng, H. (2018). Hidrofobās mijiedarbības modulācija, izmantojot starpnozaru virsmas nanomēras struktūru un ķīmiju, nevis monotoniski, izmantojot hidrofobitāti. Angewandte Chemie - Starptautiskais izdevums, 57 (37), 11903-11908.
  3. Dyson, J. H., Wright, P. E., un Sheraga, H. A. (2006). Hidrofobo mijiedarbību loma proteīnu locīšanas uzsākšanā un izplatīšanā. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C. A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5. izdevums). Freeman, W. H. & Company.
  5. Luckey, M. (2008). Membrānas strukturālā bioloģija: ar bioķīmiskiem un biofiziskiem pamatiem. Cambridge University Press. Izgūti no www.cambrudge.org/9780521856553
  6. Meyer, E. E., Rosenberg, K. J., un Israelachvili, J. (2006). Nesenie panākumi hidrofobo mijiedarbību izpratnē. Nacionālo zinātņu akadēmijas darbi, 103 (43), 15739-15746.
  7. Nelsons, D. L., un Cokss, M. M. (2009). Lehningera bioķīmijas principi. Omega izdevumi (5. izdevums).
  8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
  9. Otto, S., un Engberts, J. B. F. N. (2003). Hidrofobās mijiedarbības un ķīmiskā reaktivitāte. Organic and Biomolecular Chemistry, 1 (16), 2809-2820.
  10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Hidrofobu mijiedarbību ietekme uz proteīnu stabilitāti. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, T. P. (1998). Reālais iemesls, kāpēc eļļa un ūdens nesajaucas. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.