Alfa spirāles struktūra un funkcionālā nozīme



The alfa spirāle ir visvienkāršākā sekundārā struktūra, ko proteīns var ieņemt telpā saskaņā ar to aminoskābju atlieku saikņu stingrību un rotācijas brīvību..

To raksturo spirālveida forma, kurā ir izvietotas aminoskābes, kuras, šķiet, ir izvietotas ap iedomātu garenvirziena asi ar R grupām ārpus šī laukuma..

Alpha helikātus vispirms 1951. gadā aprakstīja Paulings un kolēģi, kuri izmantoja pieejamos datus par interatomisko attālumu, saiknes leņķiem un citiem peptīdu un aminoskābju strukturālajiem parametriem, lai prognozētu visticamākos konfigurācijas, ko ķēdes varētu pieņemt. polipeptīdi.

Alfa spirāles apraksts radies, meklējot visas iespējamās struktūras peptīdu ķēdē, ko stabilizēja ūdeņraža saites, kur atlikumi bija stehiometriski ekvivalenti un katras konfigurācijas bija plakanas, kā norādīts datiem no datumam pieejamo peptīdu obligāciju rezonanse.

Šī sekundārā struktūra ir visbiežāk sastopama olbaltumvielu vidū, un to pieņem gan šķīstošie proteīni, gan integrālie membrānu proteīni. Tiek uzskatīts, ka vairāk nekā 60% olbaltumvielu ir alfa spirāles vai beta loksnes formā.

Indekss

  • 1 Struktūra
  • 2 Funkcionālā nozīme
    • 2.1. Miosīns
    • 2.2 Kolagēns
    • 2.3 Keratīns
    • 2.4 Hemoglobīns
    • 2.5 "Cinka pirksti" tipa proteīni
  • 3 Atsauces

Struktūra

Kopumā katram alfa spirāles griezumam ir vidēji 3,6 aminoskābju atlikumi, kas ir aptuveni līdzvērtīgi 5,4 Å garumam. Tomēr leņķi un rotācijas garumi dažādos proteīnos ir atšķirīgi, stingri atkarīgi no primārās struktūras aminoskābju secības.

Lielākajai daļai alfa heliksu ir labās puses pagrieziens, bet šobrīd ir zināms, ka proteīni ar alfa heliīdiem var pastāvēt ar kreisās puses pagriezieniem. Nosacījums vienam vai otram notikumam ir tas, ka visas aminoskābes ir vienā konfigurācijā (L vai D), jo tās ir atbildīgas par pagrieziena virzienu.

Šo svarīgo strukturālo iemeslu stabilizāciju proteīna pasaulei nosaka ūdeņraža saites. Šīs saites notiek starp ūdeņraža atomu, kas piestiprināts pie peptīdu saiknes elektronegatīvā slāpekļa, un četru pozīciju aminoskābes elektronegatīvā karboksilskābes vēlāk N-terminālajā reģionā attiecībā pret sevi.

Katrs spirāles pagrieziens, savukārt, ir saistīts ar ūdeņraža saites, kas ir būtiskas, lai sasniegtu molekulas vispārējo stabilitāti..

Ne visi peptīdi var veidot stabilus alfa helikātus. To nosaka katras ķēdes aminoskābes raksturīgā spēja veidot helikātus, kas ir tieši saistīta ar tās aizvietotāju R grupas ķīmisko un fizikālo raksturu..

Piemēram, dažos pH daudzos polāros atlikumos var iegūt tādu pašu lādiņu, tāpēc tos nevar izvietot secīgi spirālē, jo to atbaidīšana nozīmētu lielu izkropļojumu tajā..

Aminoskābju lielums, forma un novietojums ir arī svarīgi spirālveida stabilitātes noteicēji. Bez tam, atliekas, piemēram, Asn, Ser, Thr un Cys, kas novietotas secībā, var negatīvi ietekmēt alfa spirāles konfigurāciju..

Tādā pašā veidā alfa spirālveida segmentu hidrofobitāte un hidrofilitāte konkrētā peptīdā ir atkarīga tikai no aminoskābju R grupas identitātes..

Integrālajās membrānu olbaltumvielās ir bagātīgi alfa heliisi ar stipras hidrofobijas rakstura atliekām, kas ir absolūti nepieciešami, lai ievietotu un konfigurētu segmentus starp sastāvdaļu fosfolipīdu apolāriem astriem..

Šķīstošajiem proteīniem, gluži pretēji, ir alfa poliķi ar daudziem polāriem atlikumiem, kas ļauj labāk mijiedarboties ar ūdens vidi, kas atrodas citoplazmā vai intersticiālajās telpās..

Funkcionālā nozīme

Alfa spirāles motīviem ir plašs bioloģisko funkciju klāsts. Specifiskiem mijiedarbības modeļiem starp helikātiem ir izšķiroša nozīme abu membrānu proteīnu un šķīstošo proteīnu funkcionēšanā, montāžā un oligomerizācijā..

Šie domēni ir daudzos transkripcijas faktoros, kas ir svarīgi no gēnu ekspresijas regulēšanas viedokļa. Tās ir arī proteīnos ar strukturālu nozīmi un membrānu olbaltumvielās, kurām ir dažādu veidu signālu pārvadāšanas un / vai pārraides funkcijas.

Šeit ir daži klasiski piemēri proteīniem ar alfa helikātiem:

Myosin

Miozīns ir aktinīna aktivizēta ATPāze, kas ir atbildīga par muskuļu kontrakciju un dažādām šūnu mobilitātes formām. Gan muskuļu, gan muskuļu muskusus veido divi reģioni vai globālās "galvas", kas savienotas kopā ar garu spirālveida alfa "asti"..

Kolagēns

Vienu trešdaļu no kopējā cilvēka ķermeņa proteīna satura pārstāv kolagēns. Tā ir visbiežāk sastopamā olbaltumviela ekstracelulārajā telpā, un tai raksturīga īpašība ir strukturāls motīvs, kas sastāv no trim paralēlām spolēm ar spirālveida kreisās puses konfigurāciju, kas savienojas, veidojot trīskāršu spirāli ar pulksteņa rādītāja virzienu.

Keratīns

Keratīni ir pavedienu veidojošu proteīnu grupa, ko dažas epitēlija šūnas ražo mugurkaulniekiem. Tās ir naglu, matu, nagu, bruņurupuču, ragu un spalvu galvenā sastāvdaļa. Daļu no tā fibrillārās struktūras veido alfa spirāles segmenti.

Hemoglobīns

Skābeklis asinīs tiek transportēts ar hemoglobīnu. Šī tetramēra proteīna globīna daļa sastāv no diviem identiskiem alfa fragmentiem ar 141 atlikumu un diviem beta ķēdēm ar 146 atlikumiem..

"Cinka pirkstu" tipa proteīni

Eukariotiskiem organismiem piemīt bagātīgs cinka pirkstu olbaltumvielu daudzums, kas darbojas dažādiem mērķiem: DNS atpazīšana, RNS iepakojums, transkripcijas aktivācija, apoptozes regulēšana, proteīnu locīšana utt. Daudziem cinka pirkstu olbaltumvielām ir alfa helieksas kā to struktūras galvenā sastāvdaļa, un tās ir būtiskas to funkcijai.

Atsauces

  1. Aurora, R., Srinivasan, R., un Rose, G. D. (1994). Noteikumi par a-alfa-spirāles izbeigšanu ar glicīnu. Zinātne, 264(5162), 1126-1130.
  2. Blaber, M., Zhang, X. & Matthews, B. (1993). Aminoskābju alfa spirāles tendences strukturālais pamats. Zinātne, 260(1), 1637-1640.
  3. Brennan, R. G., & Matthews, B.W. (1989). Helix-turn-helix DNS saistošais motīvs. Bioloģiskās ķīmijas žurnāls, 264(4), 1903-1906.
  4. Eisenberg, D. (2003). Alfa-spirāles un beta-lapu olbaltumvielu strukturālo īpatnību atklāšana. Pnas, 100(20), 11207-11210. Huggins, M. L. (1957). Alfa keratīna struktūra. Ķīmija, 43, 204-209.
  5. Klement, W., Willens, R., &, Duwez, P., (1960). Mioglobīna struktūra. Daba, 185, 422-427.
  6. Laity, J. H., Lee, B. M., un Wright, P. E. (2001). Cinka pirkstu proteīni: jaunas ieskats strukturālajā un funkcionālajā daudzveidībā. Pašreizējais atzinums strukturālajā bioloģijā, 11(1), 39-46.
  7. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C. A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., ... Martin, K. (2003). Molekulāro šūnu bioloģija (5. izdevums). Freeman, W. H. & Company.
  8. Luckey, M. (2008). Membrānas strukturālā bioloģija: ar bioķīmiskiem un biofiziskiem pamatiem. Cambridge University Press. Izgūti no www.cambridge.org/9780521856553
  9. McKay, M. J., Afrose, F., Koeppe, R.E., & Greathouse, D.V. (2018). Helix veidošanās un stabilitāte membrānās. Biochimica et Biophysica Acta - Biomembrānas, 1860(10), 2108-2117.
  10. Nelsons, D. L., un Cokss, M. M. (2009). Lehningera bioķīmijas principi. Omega izdevumi (5. izdevums).
  11. Pauling, L., Corey, R. B. un Branson, H. R. (1951). Olbaltumvielu struktūra: divas polipeptīda ķēdes ar ūdeņradi saistītās spirālveida konfigurācijas. Amerikas Savienoto Valstu Zinātņu akadēmijas darbi, 37, 205-211.
  12. Perutz, M. F. (1978). Hemoglobīna struktūra un elpošanas transports. Scientific American, 239(6), 92-125.
  13. Scholtz, J. M., & Baldwin, R. L. (1992). Peptīdu alfa-spirāles veidošanās mehānisms. Biofizikas un biomolekulārās struktūras ikgadējais pārskats, 21(1), 95-118.
  14. Pleci, M. D., un Raines, R. T. (2009). Kolagēna struktūra un stabilitāte. Gada pārskats par bioķīmiju, 78(1), 929-958.
  15. Subramaniams, A., Jones, W. K., Gulick, J., & Neumannli, J. (1991). Alfa-Myosin smagās ķēdes gēna promotora audu specifisks regulējums transgēnās pelēs. Bioloģiskās ķīmijas žurnāls, 266(36), 24613-24620.
  16. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, M.A. (2016). Keratīns: struktūra, mehāniskās īpašības, sastopamība bioloģiskos organismos un centieni veikt bioloģisku uzsūkšanos. Materiālu zinātnes attīstība. SIA „Elsevier”.
  17. Warrick, H. M., un Spudich, J. a. (1987). Miozīna struktūra un funkcijas šūnu kustībā. Gada pārskats par šūnu bioloģiju, 3, 379-421.
  18. Zhang, S. Q., Kulp, D. W., Schramm, C. A., Mravic, M., Samish, I., & Degrado, W. F. (2015). Membrānu un šķīstošo olbaltumvielu helix-spirāle mijiedarbojas: līdzīga ģeometrija ar dažādām mijiedarbībām. Struktūra, 23(3), 527-541