Maltasa īpašības, sintēze un funkcijas



The malta, pazīstams arī kā alfa-glukozidāzes, skābes maltase, invertāzes glikozes, glucosidosucrasa, lizosomālu alfa-glukozidāzes vai glucoamylase maltase-ir enzīms, hidrolizējot maltozi zarnu epitēlija šūnas gala posmiem gremošanu cietes laikā.

Tas pieder pie hidrolāžu klases, īpaši glikozidāžu apakšklasē, kas spēj lauzt α-glikozīdu saiknes starp glikozes atlikumiem (EC 3.2.1.20). Šajā kategorijā ir iekļauti dažādi fermenti, kuru specifiskums ir vērsts uz gala glikozīdu ekso-hidrolīzi, kas saistīta ar α-1,4 saitēm.

Daži maltāzes spēj hidrolizēt polisaharīdus, bet ar daudz mazāku ātrumu. Kopumā pēc maltāzes iedarbības atbrīvojas α-D-glikozes atlikumi, tomēr viena un tā paša apakšklases fermenti var hidrolizēt β-glikānus, tādējādi atbrīvojot β-D-glikozes atlikumus.

Iesala fermentu eksistenci sākotnēji pierādīja 1880. gadā, un tagad ir zināms, ka tas ir ne tikai zīdītājiem, bet arī mikroorganismiem, piemēram, raugam un baktērijām, kā arī daudzos augstākos augos un graudos..

Šo fermentu aktivitātes nozīmīguma piemērs ir saistīts ar Saccharomyces cerevisiae - mikroorganismu, kas ir atbildīgs par alus un maizes ražošanu, kas spēj noārdīt maltozi un maltotriozi, pateicoties tam, ka tam ir maltāzes enzīmi, kuru produkti tiek metabolizēti uz produktiem. šī organisma fermentatīvās īpašības.

Indekss

  • 1 Raksturojums
    • 1.1 Zīdītājiem
    • 1.2. Raugs
    • 1.3 Augos
  • 2 Kopsavilkums
    • 2.1 Zīdītājiem
    • 2.2. Raugs
    • 2.3 Baktērijās
  • 3 Funkcijas
  • 4 Atsauces

Funkcijas

Zīdītājiem

Maltāze ir amfipātisks proteīns, kas saistīts ar zarnu birstes šūnu membrānu. Ir zināms arī izozīms, kas pazīstams kā skābes maltāze, kas atrodas lizosomās un spēj hidrolizēt dažāda veida glikozīdu saites dažādos substrātos, ne tikai maltozē un α-1,4 obligācijās. Abiem fermentiem ir daudz strukturālu īpašību.

Lizosomu fermentam ir aptuveni 952 aminoskābes, un to apstrādā pēc translācijas, izmantojot glikozilēšanu un peptīdu izvadīšanu N- un C-gala galos..

Pētījumi, kas veikti ar žurkām un cūkām zarnu fermentu, liecina, ka šajos dzīvniekos fermentu veido divas apakšvienības, kas savā starpā atšķiras dažu fizikālo īpašību ziņā. Šīs divas apakšvienības rodas no tā paša polipeptīda prekursora, kas ir izgriezts proteolītiski.

Atšķirībā no cūkām un žurkām, fermentam cilvēkiem nav divu apakšvienību, bet tas ir viens, ar augstu molekulmasu un ļoti glikozilēts (ar N- un O-glikozilāciju)..

Raugos

Rauga maltāze, ko kodē MAL62 gēns, sver 68 kDa un ir citoplazmas olbaltumviela, kas pastāv kā monomērs un hidrolizē plašu α-glikozīdu spektru..

Raugos ir pieci izoenzīmi, kas kodēti piecu dažādu hromosomu telomeriskajās zonās. Katrs MAL gēna kodēšanas lokuss ietver arī visu gēnu kompleksu, kas iesaistīts maltozes metabolismā, ieskaitot permeazi un regulējošos proteīnus, it kā tas būtu operons..

Augos

Ir pierādīts, ka augos esošais enzīms ir jutīgs pret temperatūrām virs 50 ° C un ka maltāze notiek lielos daudzumos dīgtos un nenoteiktos graudos..

Turklāt cietes degradācijas laikā šis enzīms ir specifisks maltozei, jo tas neietekmē citus oligosaharīdus, bet vienmēr beidzas ar glikozes veidošanos..

Sintēze

Zīdītājiem

Cilvēka zarnu maltoze tiek sintezēta kā viena polipeptīda ķēde. Ogļhidrāti, kas bagāti ar mannozes atlikumiem, tiek pievienoti glikozilēšanas procesā, kas, šķiet, aizsargā proteolītiskās noārdīšanās secību..

Pētījumi par šī enzīma biogenēzi pierāda, ka tas ir savākts kā molekula ar augstu molekulmasu stāvoklī, kas ir "piesaistīts membrānai" endoplazmatiskā retikulā, un ka to vēlāk apstrādā ar aizkuņģa dziedzera fermentiem un "atkārtoti glikozilē". Golgi komplekss.

Raugos

Raugos ir pieci izoenzīmi, kas kodēti piecu dažādu hromosomu telomeriskajās zonās. Katrs MAL gēna kodēšanas lokuss ietver arī visu gēnu kompleksu, kas iesaistīts maltozes metabolismā, ieskaitot permeazi un regulējošos proteīnus..

Baktērijās

Maltozes vielmaiņas sistēma baktērijās, piemēram, E. coli, ir ļoti līdzīga laktozes sistēmai, jo īpaši operona ģenētiskajā organizācijā, kas atbild par regulējošo olbaltumvielu, transportētāju un fermentācijas aktivitātes uz substrāta (maltāzes) sintēzi. ).

Funkcijas

Vairumā organismu, kur ir konstatēts fermentu, piemēram, maltāzes, klātbūtne, šim fermentam ir tāda pati loma: disaharīdu, piemēram, maltozes, noārdīšanās, lai iegūtu šķīstošus ogļhidrātu produktus, kas ir vieglāk metabolizējami..

Zīdītāju zarnās maltāzei ir galvenā loma cietes degradācijas pēdējos posmos. Šīs fermenta trūkumi parasti tiek novēroti tādās patoloģijās kā II tipa glikogenoze, kas ir saistīta ar glikogēna uzglabāšanu..

Baktērijās un raugos reakcijas, ko katalizē šāda veida fermenti, ir nozīmīgs enerģijas avots glikozes formā, kas iekļūst glikolītiskajā ceļā, ar fermentāciju vai fermentāciju..

Augos maltāza kopā ar amilāzēm piedalās endospermas degradācijā sēklās, kas ir "neaktivizētas" un ko aktivizē gibberelīni, augu augšanas regulējošie hormoni, kā priekšnoteikums dīgtspējai..

Turklāt daudziem augiem, kas dienas laikā ražo pārejošu cieti, ir specifiskas malasas, kas veicina to metabolisma starpproduktu noārdīšanos naktī, un ir konstatēts, ka hloroplasti ir galvenās maltozes uzglabāšanas vietas šajos organismos..

Atsauces

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B. un Sica, V. (1968). Skābes a-glikozidāzes tālāka attīrīšana un raksturošana. Biochemical Journal, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E. M., Sjostrom, H., un Noren, O. (1983). Zarnu mikrovillāru proteīnu biosintēze. Biochemical Journal, 210, 389-393.
  3. Davis, W. A. ​​(1916). III. Maltozas izplatība augos. Maltozas funkcija cietes degradācijā un tās ietekme uz augu materiālu amiloklastisko aktivitāti. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
  4. ExPASy. Bioinformātikas resursu portāls. (n.d.). Izgūti no enzim.expasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J. P., un Sharkey, T. D. (2005). Dienas garums un cirkadianālais efekts uz cietes noārdīšanos un maltozes metabolismu. Plant Physiology, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H. Y., Sterchi, E.E. un Lentze, M. J. (1988). Cilvēka mazo zarnu trakta struktūra, biosintēze un glikozilēšana. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Maltozes sintēzes kontrole raugos. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079-2084.
  8. Starptautiskās bioķīmijas un molekulārās bioloģijas savienības nomenklatūras komiteja (NC-IUBMB). (2019). Izgūti no qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). II tipa glikogenoze (skābes Maltāzes deficīts). Muscle & Nerve, 3, 61-69.
  10. Simpson, G., un Naylor, J. (1962). Uzturēšanās pētījumi Avena fatua sēklās. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., un Danielsens, M. (1982). Amfifilais cūku zarnu mikrovilcijs Maltāzes / glikoamilāzes struktūra un specifika. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.