Integrīnu struktūra, funkcijas un evolūcijas perspektīva



Initrīni tās ir transmembrānas olbaltumvielas, kas atbild par adhēziju starp šūnām. Šīm olbaltumvielām ir daļa, kas stiepjas uz vidi ārpus šūnas un var saistīties ar citiem proteīniem ekstracelulārajā matricā. Citi var saistīties ar citām blakus esošām šūnām, bakteriāliem polisaharīdiem vai noteiktiem vīrusu proteīniem.

Visas šīs mijiedarbības, kurās piedalās integrīni, rada stabilitāti dažādu šūnu savienojumu ziņā, ekstracelulārās matricas veidošanos, trombocītu agregātu veidošanos, šūnu savienojumu veidošanos imūnsistēmā, starp citiem bioloģiski nozīmīgiem notikumiem..

Integrīni ir atrodami dažādos organismos, piemēram, zīdītājiem, putniem, zivīm un dažiem vienkāršiem eukariotiem, piemēram, sūkļiem, nematodiem un augļu lidojumiem..

Indekss

  • 1 Struktūra
    • 1.1. Integrīnu strukturālās vispārības
    • 1.2 Apakšvienību raksturojums
    • 1.3. Kovalentā savienība starp apakšvienībām
  • 2 Funkcijas
  • 3 Evolūcijas perspektīva
  • 4 Atsauces

Struktūra

Integrīnu strukturālās vispārības

Integrīni ir glikoproteīni. Olbaltumvielas ir makromolekulas, ko veido garas aminoskābju ķēdes, kurām organismā ir dažādas funkcijas. Termins "glyco" attiecas uz ogļhidrātu (ko sauc arī par ogļhidrātiem) klātbūtni aminoskābju ķēdē.

Šis glikoproteīns ir transmembrāns, tas ir, tas šķērso šūnas plazmas membrānu. Integrīnā var izdalīt trīs domēnus: ekstracelulāro domēnu, kas ļauj savienībai ar citām struktūrām, domēnu, kas šķērso šūnu membrānu, un pēdējo, kas atrodas šūnas iekšpusē un savieno ar citoskeletu..

Ekstracelulārā daļa

Viena no svarīgākajām integrīnu īpašībām ir tā, ka daļai, kas dod ārpus šūnas, ir globoza forma. Tām ir virkne vietu, kas ļauj atpazīt matricā esošās molekulas. Šīs sekvences sastāv no arginīna, glicīna un aspartāta aminoskābēm.

Šī daļa, kas piedalās savienībā, ir aptuveni 60 aminoskābju atlikumu

Transmembrāna daļa

Proteīna, kas šķērso šūnu membrānu, secību raksturo alfa spirāles tipa struktūra. Tālāk divas ķēdes iegremdē šūnas citoplazmā.

Citoplazmatiskā daļa

Jau šūnas citoplazmā jūs varat pievienoties citām struktūrām - gan dažādiem proteīniem, gan citoskeletam, piemēram, talīnam, aktīnam..

"Astes", kas atrodas citoplazmā, vidējais garums ir 75 aminoskābju atlikumi (lai gan šajā reģionā ir izņēmumi ar vairāk nekā 1000).

Šis mehānisms ļauj integrīniem darboties kā tiltam informācijas apmaiņai, kas ir diezgan dinamiska: olbaltumvielas ekstracelulārās matricas molekulas piesaista tām molekulām, kas atrodas iekšpusē, radot signālu sēriju un nosūtot informāciju.

Apakšvienību raksturojums

Katru integrīnu veido ne-kovalents savienojums starp diviem transmembrāniem glikoproteīniem: α un β apakšvienību. Tā kā šīs apakšvienības nav vienādas, tiek uzskatīts, ka integrīns ir heterodimērs (hetero atšķirīgi un dimērs abu apakšvienību savienība). Α ķēdes garums ir gandrīz 800 aminoskābes un β ar 100 aminoskābēm.

Α apakšvienībā ir divas ķēdes, kas saistītas ar disulfīda saitēm, un tai ir lodveida galva ar divvērtīgām katjonu saistīšanas vietām. No otras puses, β apakšvienība ir bagāta ar aminoskābju cisteīna atliekām un intracelulārā daļa var mijiedarboties ar vairākiem savienojošiem proteīniem..

Kovalentā savienība starp apakšvienībām

Ir 18 α ķēdes un 8 β ķēdes. Dažādas abu apakšvienību kombinācijas nosaka pastāvošos integrīnus ar vismaz 24 dažādiem dimeriem.

Kombinācijas var dot šādā veidā: α ar β vai α ar vairākām β ķēdēm. Β virknes ir atbildīgas par to, kā noteikt, cik specifiska ir saistība, un ir tā integrīna daļa, kas ir atbildīga par mijiedarbību ar mijiedarbību ar mērķa molekulu..

Tādā veidā noteiktās apakšvienību kombinācijas nosaka, kura molekula būs saistīta. Piemēram, integrīns, kas veidojas ar α 3 apakšvienību un β 1, ir specifisks mijiedarbībai ar fibronektīnu.

Šis integrīns ir pazīstams kā α3β1 (Lai tos nosauktu, vienkārši norādiet apakšvienības numuru kā apakšindeksu). Tāpat integrīns α2β1 saistās ar kolagēnu.

Funkcijas

Integrīni ir izšķirošas olbaltumvielas, kas ļauj mijiedarbību starp šūnu un vidi, jo tām ir savienības receptori ar dažādu ekstracelulārās matricas sastāvdaļu. Konkrēti, saistīšanās notiek starp matricu un citoskeletu.

Pateicoties šīm īpašībām, integrīni ir atbildīgi par šūnu formas, orientācijas un kustības regulēšanu.

Turklāt integrīni spēj aktivizēt dažādus intracelulāros ceļus. Integrīna citoplazmatiskā daļa var izraisīt signalizācijas ķēdi.

Šī mijiedarbība izraisa globālu šūnu reakciju, kā tas notiek ar parastajiem signalizācijas receptoriem. Šis ceļš noved pie izmaiņām gēnu ekspresijā.

Evolūcijas perspektīva

Efektīva adhēzija starp šūnām, lai veidotu audus, bez šaubām bija izšķiroša iezīme, kas bija jāatrodas daudzšūnu organismu evolūcijas evolūcijā..

Integrīna ģimenes parādīšanās tika izsekota līdz aptuveni 600 miljonu gadu metasoļu parādīšanās.

Dzīvnieku grupa ar senču histoloģiskajām īpašībām ir porifera, ko parasti sauc par jūras sūkļiem. Šiem dzīvniekiem šūnu adhēzija notiek ar proteoglikāna ekstracelulāru matricu. Receptoriem, kas saistās ar šo matricu, ir tipisks integrīna saistošs motīvs.

Patiesībā šajā dzīvnieku grupā esam identificējuši gēnus, kas saistīti ar dažu integrīnu apakšvienībām.

Evolūcijas gaitā metazoistu senči ieguva integrīnu un saistošu domēnu, kas laika gaitā ir saglabājies šajā milzīgajā dzīvnieku grupā..

Strukturāli, lielākais integrīnu komplekss ir redzams mugurkaulnieku grupā. Ir dažādi integrīni, kas neatrodas bezmugurkaulniekiem ar jauniem domēniem. Patiešām, vairāk nekā 24 dažādi funkcionālie integrīni ir identificēti cilvēkiem - augļu lidošanas laikā Drosophila melanogaster ir tikai 5.

Atsauces

  1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A.D., Lewis, J., Raff, M., ... & Walter, P. (2013). Essential šūnu bioloģija. Garland Zinātne.
  2. Campbell, I. D., un Humphries, M. J. (2011). Integrīna struktūra, aktivācija un mijiedarbība. Aukstā pavasara ostas perspektīvas bioloģijā, 3(3), a004994.
  3. Cooper, G. M., & Hausman, R. E. (2007). Šūna: molekulārā pieeja. Washington, DC, Sunderland, MA.
  4. Kierszenbaum, A. L. (2012). Histoloģija un šūnu bioloģija. Elsevier Brazīlija.
  5. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Bioķīmija: teksts un atlants. Ed. Panamericana Medical.
  6. Quintero, M., Monfort, J. un Mitrovic, D. R. (2010). Osteoartroze / osteoartrīts: Bioloģija, fiziopatoloģija, klīnika un ārstēšana / Bioloģija, patofizioloģija, klīniskā un ārstēšana. Ed. Panamericana Medical.
  7. Takada, Y., Ye, X. & Simon, S. (2007). Integrīni. Genoma bioloģija, 8(5), 215.