Holoenzīma īpašības, funkcijas un piemēri



Viens holoenzīms ir enzīms, kas sastāv no olbaltumvielu daļas, ko sauc par apoenzīmu kopā ar ne-proteīnu molekulu, ko sauc par kofaktoru. Ne apoenzīms, ne kofaktors nav aktīvi, ja tie ir atsevišķi; tas ir, lai tie varētu darboties, tie ir jāsavieno.

Tādējādi holoenzīms ir kombinētie fermenti un līdz ar to tie ir katalītiski aktīvi. Fermenti ir veida biomolekulas, kuru funkcija galvenokārt ir palielināt šūnu reakciju ātrumu. Dažiem fermentiem ir nepieciešama citu molekulu palīdzība, ko sauc par kofaktoriem.

Kofaktorus papildina ar apoenzīmiem un veido aktīvu holoenzīmu, kas veic katalīzi. Šos fermentus, kam nepieciešama konkrēta kofaktora darbība, sauc par konjugētiem enzīmiem. Tām ir divas galvenās sastāvdaļas: kofaktors, kas var būt metāla (neorganiska) jonu vai organisko molekulu; apoenzīms, proteīna daļa.

Indekss

  • 1 Raksturojums
    • 1.1. Sastāv no apoenzīmiem un kofaktoriem
    • 1.2 Viņi atzīst dažādus kofaktorus
    • 1.3 Pagaidu vai pastāvīga savienība
  • 2 Funkcija
  • 3 Kopējo holoenzīmu piemēri
    • 3.1. RNS polimerāze
    • 3.2 DNS polimerāze
    • 3.3. Oglekļa anhidrāze
    • 3.4 Hemoglobīns
    • 3.5. Citohroma oksidāze
    • 3.6 Piruvāta kināze
    • 3.7 Piruvāta karboksilāze
    • 3.8. Acetil-CoA karboksilāze
    • 3.9 Monoamīnoksidāze
    • 3.10. Laktāta dehidrogenāze
    • 3.11 Katalāze
  • 4 Atsauces

Funkcijas

To veido apoenzīmi un kofaktori

Apoenzīms ir kompleksa proteīna daļa, un kofaktori var būt joni vai organiskas molekulas.

Viņi atzīst dažādus kofaktorus

Ir vairāki kofaktoru veidi, kas palīdz veidot holoenzīmus. Daži piemēri ir coenzymes un kopējie vitamīni, piemēram: B vitamīns, FAD, NAD +, C vitamīna koenzīms A.

Daži kofaktori ar metāla joniem, piemēram, varš, dzelzs, cinks, kalcijs un magnija. Vēl viena kofaktoru klase ir ts protēžu grupas.

Pagaidu vai pastāvīga savienība

Kofaktori var apvienot apoenzīmus ar atšķirīgu intensitāti. Dažos gadījumos savienība ir vāja un īslaicīga, bet citos gadījumos savienība ir tik spēcīga, ka tā ir pastāvīga.

Gadījumos, kad savienība ir īslaicīga, kad kofaktors tiek izņemts no holoenzīma, tas atkal kļūst apoenzīms un vairs nav aktīvs.

Funkcija

Holoenzīms ir enzīms, kas ir gatavs izmantot savu katalītisko funkciju; ti, paātrināt noteiktas ķīmiskās reakcijas, kas rodas dažādās jomās.

Funkcijas var atšķirties atkarībā no holoenzīma specifiskās darbības. Viens no svarīgākajiem ir DNS polimerāze, kuras funkcija ir nodrošināt pareizu DNS kopēšanu.

Parasto holoenzīmu piemēri

RNS polimerāze

RNS polimerāze ir holoenzīms, kas katalizē RNS sintēzes reakciju. Šis holoenzīms ir nepieciešams, lai veidotu RNS virknes no veidnes DNS virknēm, kas transkripcijas procesā darbojas kā veidnes.

Tās funkcija ir pievienot ribonukleotīdus augošas RNS molekulas 3-galā. Prokariātos RNS polimerāzes apoenzīms vajag kofaktoru, ko sauc par sigmu 70.

DNS polimerāze

DNS polimerāze ir arī holoenzīms, kas katalizē DNS polimerizācijas reakciju. Šim fermentam šūnām ir ļoti svarīga loma, jo tā ir atbildīga par ģenētiskās informācijas replikāciju.

Lai veiktu savu funkciju, DNS polimerāzei nepieciešams pozitīvi uzlādēts jonu, parasti magnija.

Ir vairāki DNS polimerāzes veidi: DNS polimerāze III ir holoenzīms, kam ir divi centrālie fermenti (Pol III), katrs sastāv no trim apakšvienībām (α, ɛ un θ), bīdāmās skavas, kurām ir divas beta apakšvienības un komplekss. maksas fiksācija, kurai ir vairākas apakšvienības (δ, τ, γ, ψ un χ).

Oglekļa anhidrāze

Oglekļa anhidrāze, saukta arī par karbonāta dehidrāzi, pieder pie holoenzīmu grupas, kas katalizē oglekļa dioksīda (CO2) un ūdens (H2O) ātru pārvēršanos par bikarbonātu (H2CO3) un protoniem (H +)..

Lai veiktu savu funkciju, fermentam nepieciešams cinka jonu (Zn + 2) kā kofaktoru. Reakcija, ko katalizē oglekļa anhidrāze, ir atgriezeniska, tāpēc tā darbība tiek uzskatīta par svarīgu, jo tā palīdz saglabāt skābes un bāzes līdzsvaru starp asinīm un audiem..

Hemoglobīns

Hemoglobīns ir ļoti svarīgs holoenzīms gāzu transportēšanai dzīvnieku audos. Šis sarkano asins šūnu proteīns satur dzelzi (Fe + 2), un tās funkcija ir transportēt skābekli no plaušām uz citām ķermeņa daļām..

Hemoglobīna molekulārā struktūra ir tetramērs, kas nozīmē, ka tas sastāv no 4 polipeptīdu ķēdēm vai apakšvienībām..

Katra šīs holoenzīma apakšvienība satur hemgrupu, un katrā hemgrupā ir dzelzs atoms, kas var saistīties ar skābekļa molekulām. Hemoglobīna hemgrupa ir tās protēžu grupa, kas nepieciešama tās katalītiskajai funkcijai.

Citohroma oksidāze

Citohroma oksidāze ir enzīms, kas piedalās enerģijas iegūšanas procesos, ko veic gandrīz visu dzīvo būtņu mitohondrijās..

Tas ir komplekss holoenzīms, kas prasa sadarbību ar dažiem kofaktoriem, dzelzs un vara joniem, lai varētu katalizēt elektronu pārneses reakciju un ATP ražošanu..

Piruvāta kināze

Piruvāta kināze ir vēl viena svarīga holoenzīma visām šūnām, jo ​​tā piedalās vienā no vispārējiem vielmaiņas ceļiem: glikolīze.

Tās funkcija ir katalizēt fosfātu grupas pārnešanu no molekulas, ko sauc par fosfololpiruvātu, uz citu molekulu, ko sauc par adenozīna difosfātu, veidojot ATP un piruvātu..

Apoenzīms prasa kālija (K ') un magnija (Mg + 2) katjonus kā kofaktorus, lai veidotu funkcionālo holoenzīmu..

Piruvāta karboksilāze

Vēl viens svarīgs piemērs ir piruvāta karboksilāze, holoenzīms, kas katalizē karboksilgrupas pārnesi uz piruvāta molekulu. Tādējādi piruvātu pārvērš par oksaloacetātu, kas ir būtisks metabolisms.

Lai funkcionāli darbotos, piruvāta karboksilāzes apoenzīms prasa kofaktoru, ko sauc par biotīnu.

Acetil-CoA karboksilāze

Acetil-CoA karboksilāze ir holoenzīms, kura līdzsvara faktors, kā norāda tā nosaukums, ir koenzīms A.

Ja apoenzīms un koenzīms A ir savienoti, holoenzīms ir katalītiski aktīvs, lai veiktu savu funkciju: pārnes karboksilgrupu uz acetil-CoA, lai pārvērstu to par malonilkoenzīmu A (malonil-CoA).

Acetil-CoA veic nozīmīgas funkcijas gan dzīvnieku šūnās, gan augu šūnās.

Monoamīnoksidāze

Tas ir svarīgs holoenzīms cilvēka nervu sistēmā, tās funkcija ir veicināt noteiktu neirotransmiteru degradāciju..

Lai monoamīnoksidāze būtu katalītiski aktīva, tai kovalenti jāsaista ar tā kofaktoru, flavīna adenīna dinukleotīdu (FAD)..

Laktāta dehidrogenāze

Laktāta dehidrogenāze ir svarīgs holoenzīms visām dzīvajām būtnēm, jo ​​īpaši audos, kas patērē daudz enerģijas, piemēram, sirds, smadzeņu, aknu, skeleta muskuļu, plaušu..

Šim enzīmam nepieciešams tā kofaktora, nikotīnamīda adenīna dinukleotīda (NAD) klātbūtne, lai katalizētu piruvāta konversijas reakciju uz laktātu..

Katalāze

Katalāze ir svarīgs holoenzīms šūnu toksicitātes novēršanā. Tās funkcija ir sadalīt ūdeņraža peroksīdu, šūnu vielmaiņas produktu, skābekli un ūdeni.

Katalāzes apoenzīms prasa divus aktivētus kofaktorus: mangāna jonu un HEMO protēžu grupu, kas ir līdzīga hemoglobīna grupai..

Atsauces

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., un Reddy, M. (2016). Sākotnējais pētījums par seruma laktāta dehidrogenāzes (LDH) -prognostisko biomarķieri karcinomas krūts \ t. Klīnisko un diagnostisko pētījumu žurnāls, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., un Hendrickson, W. A. ​​(1995). Acetil-koenzīma A karboksilāzes biotinil domēna struktūra, kas noteikta ar MAD fāzēšanu. Struktūra, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Bioķīmija (8. izdevums). W. H. Freemans un uzņēmums.
  4. Butt, A. A., Michaels, S., un Kissinger, P. (2002). Seruma laktāta dehidrogenāzes līmeņa saistība ar izvēlētajām oportūnistiskajām infekcijām un HIV progresēšanu. Starptautiskais infekcijas slimību žurnāls, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Oglekļa anhidrāzes funkcija asinīs. Daba, 137-38.
  6. Gaweska, H., un Fitzpatrick, P. F. (2011). Monoamīnoksidāzes ģimenes struktūras un mehānisms. Biomolekulārie jēdzieni, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., un Bamezai, R. N. K. (2010). Cilvēka piruvāta kināze M2: daudzfunkcionāls proteīns. Proteīna zinātne, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). Piruvāta karboksilāzes struktūra, mehānisms un regulēšana. Biochemical Journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Piruvāta kināzes izoenzīmi. Biochemiskās sabiedrības darījumi, 18, 193-196.
  10. Solomons, E., Bergs, L. un Martin, D. (2004). Bioloģija (7. izdevums) Cengage Learning.
  11. Supurāns, C. T. (2016). Oglekļa anhidrāžu struktūra un funkcija. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., un Healy, J. (2004). Monoamīnoksidāzes: drošība un nenoteiktība. Pašreizējā zāļu ķīmija, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Bioķīmijas pamati: dzīve Molekulārais līmenis (5. izdevums). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Ir augstāks laktāts kā indikators audzēja metastātiskajam riskam - izmēģinājuma MRS pētījums, izmantojot Hyperpolarized13C-piruvātu. Akadēmiskā radioloģija, 21(2), 223-231.