Hemidesmosomu apraksts, struktūra un funkcijas



The hemidesmososmasmas tās ir asimetriskas struktūras, kas savieno epitēlija šūnas. Bāzes šūnu domēni ir saistīti ar pamata pamata lamīnu. Tie ir īpaši svarīgi ir audi, kuriem ir nemainīga mehāniskā spriedze.

Šie epitēlija mezgli ir atbildīgi par epitēlija audu vispārējās stabilitātes palielināšanu, piedaloties citoskeleta starpfilamentiem un dažādiem bazālās lamina komponentiem. Tas nozīmē, ka tie veicina stabilu saķeri saistaudos.

Termins hemidesmosome var izraisīt neskaidrības. Lai gan ir taisnība, ka hemidesmosoms atgādina "vidēja" desmosomu (cita veida struktūru, kas saistīta ar pieķeršanos starp blakus esošām šūnām), dažas no bioķīmiskajām sastāvdaļām sakrīt starp abām struktūrām, tāpēc līdzība ir pilnīgi virspusēja.

Šūnu krustojumu klasifikācijā hemidesmosomas tiek uzskatītas par enkuru savienojumiem, un tās ir sagrupētas kopā ar šauriem krustojumiem, jostas desmosomām un punktu desmosomām..

Noenkurošanās mezgli ir atbildīgi par šūnu saglabāšanu kopā, savukārt pretējā kategorija (sakaru mezgli) nodrošina komunikācijas funkcijas starp blakus esošām šūnām..

Indekss

  • 1 Apraksts
  • 2 Struktūra
    • 2.1 Olbaltumvielas, kas veido hemidesmosomu
  • 3 Funkcijas
  • 4 Atsauces

Apraksts

Šūnas ir dzīvo būtņu strukturālie bloki. Tomēr dažos aspektos analoģija ar ķieģeļu vai strukturālo bloku neizdodas. Atšķirībā no konstrukcijas ķieģeļiem, blakus esošajām šūnām ir virkne savienojumu un savstarpēji sazinās.

Starp šūnām ir dažādas struktūras, kas tos savieno un ļauj gan sazināties, gan sazināties. Viena no šīm stiprināšanas struktūrām ir desmosomas.

Hemidesmosomes ir šūnu savienojumi, kas atrodami dažādās epitēlijās un ir pakļauti pastāvīgam nobrāzumam un mehāniskiem spēkiem.

Šajos reģionos, pateicoties mehāniskajam spriegumam, pastāv iespējama saistītā audu epitēlija šūnu atdalīšanās. Termins hemidesmosome nāk no acīmredzamas līdzības ar pusi desmosomām.

Tās ir bieži sastopamas ādā, radzene (struktūra, kas atrodas acī), dažādas mutes dobuma gļotādas, barības vads un maksts..

Tie atrodas uz pamata šūnu virsmas un nodrošina palielināšanos pamatplātnē.

Struktūra

Desmosoma ir asimetriska savienojuma struktūra, ko veido divas galvenās daļas:

  • Iekšējā citoplazmas lamina, kas ir saistīta ar starpslāniem - pēdējie ir pazīstami arī kā keratīni vai tonofilamenti..
  • Otrs hemidesmosomu komponents ir ārējā membrānas plāksne, kas ir atbildīga par hemidesmosomas savienošanu ar bazālo lamīnu. Šajā asociācijā piedalās enkura pavedieni (ko veido laminīns 5) un integrīns.

Olbaltumvielas, kas veido hemidesmosomu

Hemidesmosomu plāksnītē ir šādi galvenie proteīni:

Plektīns

Plektīns ir atbildīgs par šķērssavienojumu veidošanu starp starpslāniem un desmosomās adhēzijas plāksni.

Ir pierādīts, ka šim proteīnam ir iespēja mijiedarboties ar citām struktūrām, piemēram, mikrotubulām, aktīna pavedieniem. Tāpēc tie ir izšķiroši mijiedarbībā ar citoskeletu.

BP 230

Tās funkcija ir nostiprināt starpšķiedras uz intracelulāro adhēzijas plāksni. To sauc par 230, jo tā izmērs ir 230 kDa.

BP 230 proteīns ir saistīts ar dažādām slimībām. Pareizi funkcionējoša BP 230 trūkums izraisa stāvokli, ko sauc par bullous pemphigoid, kas izraisa blisteru izskatu.

Pacientiem, kas slimo ar šo slimību, ir bijis iespējams noteikt augstu antivielu līmeni pret hemidesmosomu sastāvdaļām.

Erbina

Tas ir proteīns ar molekulmasu 180 kDa. Tas ir saistīts ar savienojumu starp BP 230 un integrīniem.

Integrīni

Atšķirībā no desmosomiem, kas ir bagāti ar kadherīniem, hemidesmosomām ir liels daudzums proteīnu, ko sauc par integrīniem.

Konkrēti, mēs atradām α integrīna proteīnu6β4. Tas ir heterodimērs, ko veido divas polipeptīdu ķēdes. Pastāv ekstracelulārs domēns, kas tiek ievadīts bazālajā laminā un izveido mijiedarbību ar laminīniem (laminīns 5)..

Nostiprinošie pavedieni ir molekulas, ko veido laminīns 5, kas atrodas hemidesmosomu ekstracelulārajā reģionā. Kvēldiega garumi no integrīna molekulām paplašinās līdz pamatnes membrānai.

Šī laminīna 5 un iepriekš minētā integrīna mijiedarbība ir izšķiroša hemidesmosomas veidošanai un adhēzijas saglabāšanai epitēlijā..

Tāpat kā BP 230, nepareiza integrīnu funkcionalitāte ir saistīta ar noteiktām patoloģijām. Viens no tiem ir epidermolīzes bullosa, iedzimts ādas stāvoklis. Pacientiem, kas cieš no šīs slimības, ir mutācijas gēnā, kas kodē integrīnus.

XVII tipa kolagēns

Tie ir proteīni, kas šķērso membrānas un kuru svars ir 180 kDa. Tie ir saistīti ar laminīna 5 izpausmi un funkciju.

Šīs svarīgās olbaltumvielas bioķīmiskie un medicīniskie pētījumi ir izskaidrojuši tās lomu endotēlija šūnu migrācijas inhibēšanā angiogēnizācijas (asinsvadu veidošanās) laikā. Turklāt regulē keratinocītu kustību ādā.

CD151

Tā ir 32 kDa glikoproteīns un tai ir neaizstājama loma integrīna receptoru proteīnu uzkrāšanā. Šis fakts veicina mijiedarbību starp šūnām un ekstracelulāro matricu.

Ir svarīgi izvairīties no sajaukšanas ar enkuru kvēldiega un enkura fibriliem, jo ​​abus šos elementus izmanto diezgan bieži šūnu bioloģijā. Stiprinājuma pavedienus veido laminīns 5 un XVII tipa kolagēns.

Turpretī enkuru fibrillus veido VII tipa kolagēns. Abām struktūrām šūnu saķeres ziņā ir atšķirīga loma.

Funkcijas

Hemidesmosomu galvenā funkcija ir šūnu savienojums ar bazālo lamīnu. Pēdējais ir plāns ekstracelulārās matricas slānis, kura funkcija ir atdalīt epitēlija audus un šūnas. Kā norāda nosaukums, ekstracelulārā matrica nav veidota no šūnām, bet gan ar ārējām olbaltumvielu molekulām.

Vienkāršākos vārdos; hemidesmosomas ir molekulāras struktūras, kas nodrošina mūsu ādas izturību un darbojas kā sava veida skrūves.

Tie atrodas reģionos (gļotādās, acīs), kas pastāvīgi atrodas mehāniskā spriedzē, un to klātbūtne palīdz uzturēt savienojumu starp šūnu un laminātu..

Atsauces

  1. Freinkel, R. K., un Woodley, D. T. (Eds.). (2001). Ādas bioloģija. CRC Press.
  2. Kanitakis, J. (2002). Normālas cilvēka ādas anatomija, histoloģija un imūnhistoķīmija. Eiropas dermatoloģijas žurnāls, 12(4), 390-401.
  3. Kierszenbaum, A. L. (2012). Histoloģija un šūnu bioloģija. Elsevier Brazīlija.
  4. Ross, M. H., un Pawlina, W. (2006). Histoloģija. Lippincott Williams & Wilkins.
  5. Welsch, U., & Sobotta, J. (2008). Histoloģija. Ed. Panamericana Medical.