Proteīnu faktoru denaturācija, kas izraisa to un sekas

The proteīnu denaturācija Tas sastāv no trīsdimensiju struktūras zuduma dažādos vides faktoros, piemēram, temperatūrā, pH vai noteiktos ķīmiskos faktoros. Struktūras zudums izraisa bioloģisko funkciju, kas saistīta ar šo olbaltumvielu, neatkarīgi no tā, vai tā ir fermentatīva, strukturāla, transportētāja..

Olbaltumvielu struktūra ir ļoti jutīga pret izmaiņām. Viena būtiskā ūdeņraža tilta destabilizācija var denaturēt proteīnu. Tādā pašā veidā pastāv mijiedarbība, kas nav stingri nepieciešama, lai ievērotu proteīnu funkciju, un, ja tā destabilizē, tai nav ietekmes uz funkcionēšanu..

Indekss

• 1 Olbaltumvielu struktūra
  • 1.1. Primārā struktūra
  • 1.2. Sekundārā struktūra
  • 1.3. Terciārā struktūra
  • 1.4. Kvartāra struktūra
• 2 Faktori, kas izraisa denaturāciju
  • 2.1 pH
  • 2.2 Temperatūra
  • 2.3 Ķīmiskās vielas
  • 2.4. Reduktori
• 3 Sekas
  • 3.1 Atjaunošana
• 4 Chaperone proteīni
• 5 Atsauces

Olbaltumvielu struktūra

Lai saprastu proteīnu denaturācijas procesus, mums ir jāzina, kā tiek organizēti proteīni. Šīs ir primārās, sekundārās, terciārās un kvaternārās struktūras.

Primārā struktūra

Tā ir aminoskābju secība, kas veido minēto proteīnu. Aminoskābes ir šo biomolekulu pamatelementi, un ir 20 dažādi veidi, katrs ar īpašām fizikālām un ķīmiskām īpašībām. Tie ir savienoti kopā ar peptīdu saiti.

Sekundārā struktūra

Šajā struktūrā šī lineārā aminoskābju ķēde sāk sašķelties ar ūdeņraža saitēm. Pastāv divas pamata sekundārās struktūras: spirāle α, spirālveida; un salocītā loksne β, kad divas lineārās ķēdes ir izlīdzinātas paralēli.

Terciārā struktūra

Ietver cita veida spēkus, kas rada konkrētu trīsdimensiju formas locīšanu.

Aminoskābju atlikumu R ķēdes, kas veido proteīna struktūru, var veidot disulfīda tiltus un proteīnu hidrofobās daļas ir sagrupētas iekšā, bet hidrofilās daļas saskaras ar ūdeni. Van der Waals spēki darbojas kā aprakstītā mijiedarbības stabilizators.

Kvartāra struktūra

Tas sastāv no olbaltumvielu vienību agregātiem.

Kad olbaltumviela ir denaturēta, tā zaudē kvaternāro, terciāro un sekundāro struktūru, bet primārā paliek neskarta. Proteīni, kas ir bagāti ar disulfīda saitēm (terciārā struktūra), nodrošina lielāku noturību pret denaturāciju.

Faktori, kas izraisa denaturāciju

Jebkurš faktors, kas destabilizē ne-kovalentās saites, kas ir atbildīgas par proteīna dabiskās struktūras saglabāšanu, var izraisīt tā denaturāciju. Starp svarīgākajiem mēs varam minēt:

pH

Ļoti ekstrēmās pH vērtībās, vai nu skābā, vai pamata vidē, proteīns var zaudēt trīsdimensiju konfigurāciju. H jonu pārpalikums⁺ un OH^- vidū tas destabilizē proteīna mijiedarbību.

Šī jonu modeļa izmaiņas rada denaturāciju. Dažos gadījumos denaturēšana ar pH var būt atgriezeniska, bet citās - neatgriezeniska.

Temperatūra

Termiskā denaturācija notiek, kad temperatūra paaugstinās. Organismos, kas dzīvo vidējos vides apstākļos, olbaltumvielas sāk destabilizēt temperatūrā virs 40 ° C. Protams, termofīlo organismu proteīni var izturēt šos temperatūras diapazonus.

Temperatūras pieaugums palielina molekulāro kustību, kas ietekmē ūdeņraža saites un citas ne-kovalentas saites, kā rezultātā tiek zaudēta terciārā struktūra..

Šis temperatūras pieaugums noved pie reakcijas ātruma samazināšanās, ja runājam par fermentiem.

Ķīmiskās vielas

Polāras vielas, piemēram, urīnviela, lielā koncentrācijā ietekmē ūdeņraža saites. Arī ne polārām vielām var būt līdzīgas sekas.

Mazgāšanas līdzekļi var arī destabilizēt proteīnu struktūru; tomēr tas nav agresīvs process, un tie lielākoties ir atgriezeniski.

Reduktori

Β-merkaptoetanols (HOCH2CH2SH) ir ķīmiskais līdzeklis, ko bieži izmanto laboratorijā proteīnu denaturēšanai. Tas ir atbildīgs par disulfīda tiltu samazināšanu starp aminoskābju atlikumiem. Tas var destabilizēt proteīna terciāro vai kvaternālo struktūru.

Vēl viens reducējošs līdzeklis ar līdzīgām funkcijām ir ditiotreitols (DTT). Turklāt citi faktori, kas veicina dabiskās struktūras zudumu olbaltumvielās, ir smagie metāli augstā koncentrācijā un ultravioletais starojums..

Sekas

Kad notiek denaturācija, proteīns zaudē savu funkciju. Olbaltumvielas darbojas optimāli, ja tās atrodas dzimtajā valstī.

Funkcijas zudums ne vienmēr ir saistīts ar denaturēšanas procesu. Neliela olbaltumvielu struktūras maiņa var izraisīt funkcijas zudumu, destabilizējot visu trīsdimensiju struktūru.

Process var būt vai nebūt neatgriezenisks. Laboratorijā, ja apstākļi ir apgriezti, proteīns var atgriezties sākotnējā konfigurācijā.

Atjaunošana

Viens no slavenākajiem un pārliecinošākajiem eksperimentiem par renaturāciju tika pierādīts Ribonuklāzē A.

Kad pētnieki pievienoja denaturējošus līdzekļus, piemēram, urīnvielu vai β-merkaptoetanolu, proteīns tika denaturēts. Ja šie līdzekļi tika izņemti, olbaltumviela atgriezās dzimtajā formā un varēja pildīt savu funkciju ar 100% efektivitāti..

Viens no svarīgākajiem šī pētījuma secinājumiem bija eksperimentāli pierādīt, ka olbaltumvielu trīsdimensiju konformāciju dod tās primārā struktūra..

Dažos gadījumos denaturēšanas process ir pilnīgi neatgriezenisks. Piemēram, ja mēs gatavojam olu, mēs pielietojam siltumu olbaltumvielām (galvenais ir albumīns), kas to padara augšu, baltā krāsā ir ciets, balts. Intuitīvi varam secināt, ka, pat ja mēs to atdzesēsim, tas neatgriežas sākotnējā formā.

Vairumā gadījumu denaturēšanas procesu pavada šķīdības zudums. Tas arī samazina viskozitāti, difūzijas ātrumu un vieglāk kristalizējas.

Chaperone proteīni

Chaperonin vai chaperonin proteīni ir atbildīgi par citu proteīnu denaturēšanas novēršanu. Viņi arī apspiež dažas mijiedarbības, kas nav adekvātas starp proteīniem, lai nodrošinātu pareizu to salokšanu.

Ja vidēja temperatūra paaugstinās, šie proteīni palielina to koncentrāciju un darbojas, novēršot citu proteīnu denaturāciju. Tāpēc tos sauc arī par "karstuma šoka proteīniem" vai HSP par akronīmu angļu valodā (Siltuma trieciena proteīni).

Chaperonīni ir analoģiski būrim vai mucai, kas savā interjerā aizsargā interesējošo proteīnu. 

Šie proteīni, kas reaģē uz šūnu stresa situācijām, ir ziņoti dažādās dzīvo organismu grupās un ir ļoti konservēti. Ir dažādi chaperonīni, un tie ir klasificēti pēc to molekulmasas.

Atsauces

1. Campbell, N. A., & Reece, J. B. (2007). Bioloģija. Ed. Panamericana Medical.
2. Devlin, T. M. (2004). Bioķīmija: mācību grāmata ar klīniskiem pielietojumiem. Es mainīju.
3. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Bioķīmija: teksts un atlants. Ed. Panamericana Medical.
4. Melo, V., Ruiz, V. M., un Cuamatzi, O. (2007). Metabolisma procesu bioķīmija. Reverte.
5. Pacheco, D., & Leal, D. P. (2004). Medicīnas bioķīmija. Redakcija Limusa.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., un Tapia, R. (1988). Bioķīmija. Redakcija Limusa.
7. Sadava, D., & Purves, W. H. (2009). Dzīve: Bioloģijas zinātne. Ed. Panamericana Medical.
8. Tortora, G. J., Funke, B. R. un Case, C. L. (2007). Ievads mikrobioloģijā. Ed. Panamericana Medical.
9. Voet, D., Voet, J. G. un Pratt, C.W. (2007). Bioķīmijas pamati. Ed. Panamericana Medical.