Apoenzīma īpašības, funkcijas un piemēri



Viens apoenzīms Tas ir fermenta proteīna daļa, tāpēc to sauc arī par apoproteīnu. Apoenzīms ir neaktīvs, tas ir, tas nevar veikt savu funkciju veikt noteiktu bioķīmisko reakciju, un tas ir nepilnīgs, līdz tas pievienojas citām molekulām, kas pazīstamas kā kofaktori..

Olbaltumvielu daļa (apoenzīms) kopā ar kofaktoru veido pilnīgu fermentu (holoenzīms). Fermenti ir proteīni, kas var palielināt bioķīmisko procesu ātrumu. Dažiem enzīmiem ir vajadzīgi kofaktori, lai veiktu katalīzi, bet citi to neprasa.

Indekss

  • 1 Galvenās iezīmes
    • 1.1. Tās ir proteīnu struktūras
    • 1.2 Tie ir daļa no konjugētiem fermentiem
    • 1.3 Viņi atzīst dažādus kofaktorus
  • 2 Apoenzīmu funkcijas
    • 2.1 Izveidot holoenzīmus
    • 2.2 Piešķirt katalītisku darbību
  • 3 Piemēri
    • 3.1. Oglekļa anhidrāze
    • 3.2 Hemoglobīns
    • 3.3. Citohroma oksidāze
    • 3.4. Alkohola dehidrogenāze
    • 3.5. Piruvāta kināze
    • 3.6 Piruvāta karboksilāze
    • 3.7. Acetilcenzīma A karboksilāze
    • 3.8. Monoamīnoksidāze
    • 3.9. Laktāta dehidrogenāze
    • 3.10. Katalāze
  • 4 Atsauces

Galvenās īpašības

Tie ir proteīnu struktūras

Apoenzīmi atbilst fermenta proteīna daļai, kas ir molekulas, kuru funkcija ir darboties kā katalizatori pret noteiktām ķīmiskām reakcijām organismā..

Tie ir daļa no konjugētiem fermentiem

Fermenti, kuriem nav nepieciešami kofaktori, ir pazīstami kā vienkārši fermenti, piemēram, pepsīns, tripsīns un urāze. Pretēji tam, fermenti, kuriem nepieciešama īpaša kofaktora darbība, ir pazīstami kā konjugēti fermenti. Tie sastāv no divām galvenajām sastāvdaļām: kofaktors, kas ir ne-proteīna struktūra; un apoenzīms, proteīna struktūra.

Kofaktors var būt organisks savienojums (piemēram, vitamīns) vai neorganisks savienojums (piemēram, metāla jonu). Organiskais kofaktors var būt koenzīms vai protēžu grupa. Koenzīms ir kofaktors, kas ir vāji saistīts ar fermentu, un tādēļ to var viegli atbrīvot no fermenta aktīvās vietas..

Viņi atzīst dažādus kofaktorus

Ir daudz kofaktoru, kas apvienojas ar apoenzīmiem, lai iegūtu holoenzīmus. Bieži sastopamie koenzīmi ir NAD +, FAD, koenzīms A, B vitamīns un C vitamīns. Parastie metāla joni, kas saistās ar apoenzīmiem, ir dzelzs, varš, kalcijs, cinks un magnija..

Kofaktori ar apoenzīmu cieši vai viegli saistās, lai apoenzīmu pārveidotu par holoenzīmu. Kad kofaktors tiek izņemts no holoenzīma, tas atkal kļūst apoenzīms, kas ir neaktīvs un nepilnīgs.

Apoenzīma funkcijas

Izveidojiet holoenzīmus

Apoenzīmu galvenā funkcija ir radīt holoenzīmus: apoenzīmi ir apvienoti ar kofaktoru un no šīs saiknes tiek ģenerēts holoenzīms..

Paaugstināt katalītisku darbību

Katalīze ir process, ar kura palīdzību ir iespējams paātrināt dažas ķīmiskās reakcijas. Pateicoties apoenzīmiem, holoenzīmi ir pabeigti un spēj aktivizēt katalītisko darbību.

Piemēri

Oglekļa anhidrāze

Oglekļa anhidrāze ir būtisks enzīms dzīvnieku šūnās, augu šūnās un vidē, lai stabilizētu oglekļa dioksīda koncentrāciju.

Bez šī fermenta oglekļa dioksīda pārvēršana bikarbonātā - un otrādi - būtu ļoti lēna, kas padara gandrīz neiespējamu veikt svarīgus procesus, piemēram, fotosintēzi augos un izelpošanu elpošanas laikā..

Hemoglobīns

Hemoglobīns ir globulārs proteīns, kas atrodas mugurkaulnieku sarkano asinsķermenīšu un daudzu bezmugurkaulnieku plazmā, kura funkcija ir transportēt skābekli un oglekļa dioksīdu..

Skābekļa un oglekļa dioksīda savienojums ar fermentu notiek vietā, ko sauc par hemi grupu, kas ir atbildīga par sarkanās krāsas piešķiršanu mugurkaulnieku asinīm..

Citohroma oksidāze

Citohroma oksidāze ir enzīms, kas atrodas vairumā šūnu. Tas satur dzelzi un porfirīnu.

Šis oksidētāja enzīms ir ļoti svarīgs enerģijas iegūšanas procesiem. Tas ir atrodams mitohondriju membrānā, kur tas katalizē elektronu pārnešanu no citohroma uz skābekli, kas galu galā noved pie ūdens un ATP (enerģijas molekula) veidošanās..

Alkohola dehidrogenāze

Alkohola dehidrogenāze ir enzīms, kas galvenokārt atrodams aknās un kuņģī. Šis apoenzīms katalizē pirmo soli alkohola metabolismā; ti, etanola un citu spirtu oksidēšana. Tādā veidā tā pārvērš tos par acetaldehīdu.

Tās nosaukums norāda darbības procesu šajā procesā: prefikss "des" nozīmē "nē", un "hidro" nozīmē ūdeņraža atomu. Tādējādi alkohola dehidrogenāzes funkcija ir atdalīt ūdeņraža atomu no alkohola.

Piruvāta kināze

Piruvāta kināze ir apoenzīms, kas katalizē glikozes degradācijas šūnu procesa pēdējo soli (glikolīze)..

Tās funkcija ir paātrināt fosfātu grupas pārnešanu no fosfololpiruvāta uz adenozīna difosfātu, veidojot vienu piruvāta molekulu un vienu no ATP..

Piruvāta kināzei ir 4 dažādas formas (izoenzīmi) dažādos dzīvnieku audos, no kuriem katrai piemīt īpašas kinētiskās īpašības, kas nepieciešamas, lai pielāgotos šo audu vielmaiņas prasībām..

Piruvāta karboksilāze

Piruvāta karboksilāze ir enzīms, kas katalizē karboksilāciju; tas ir, karboksilgrupas pārnešana uz piruvāta molekulu, lai veidotu oksaloacetātu.

Tas katalizē specifiski dažādos audos, piemēram: aknās un nierēs paātrina glikozes sintēzes sākotnējās reakcijas, savukārt taukaudos un smadzenēs veicina lipīdu sintēzi no piruvāta..

Tā ir iesaistīta arī citās reakcijās, kas ir daļa no ogļhidrātu biosintēzes.

Acetil-koenzīma A karboksilāze

Acetil-CoA karboksilāze ir svarīgs taukskābju metabolisma enzīms. Tas ir proteīns, kas atrodams gan dzīvniekiem, gan augiem, uzrādot vairākas apakšvienības, kas katalizē dažādas reakcijas.

Tās funkcija galvenokārt ir karboksilgrupas pārnešana uz acetil-CoA, lai pārveidotu to par malonilkoenzīmu A (malonil-CoA)..

Tajā ir 2 izoformas, ko sauc par ACC1 un ACC2, kas atšķiras to funkcijā un izplatībā zīdītāju audos.

Monoamīnoksidāze

Monoamīnoksidāze ir enzīms, kas atrodas nervu audos, kur tam ir svarīga loma noteiktu neirotransmiteru, piemēram, serotonīna, melatonīna un epinefrīna, inaktivācijā..

Piedalās dažādu monoamīnu noārdīšanās bioķīmiskās reakcijās smadzenēs. Šajās oksidatīvajās reakcijās enzīmā tiek izmantots skābeklis, lai no molekulas izņemtu aminos grupu un ražotu aldehīdu (vai ketonu) un atbilstošo amonjaku..

Laktāta dehidrogenāze

Laktāta dehidrogenāze ir ferments, kas atrodams dzīvnieku, augu un prokariotu šūnās. Tās funkcija ir veicināt laktāta pārvēršanu piruvīnskābē un otrādi.

Šis enzīms ir svarīgs šūnu elpošanas laikā, kad glikoze, kas iegūta no pārtikas, noārdās, lai iegūtu šūnām noderīgu enerģiju.

Lai gan laktāta dehidrogenāze audos ir bagāta, šī fermenta līmenis asinīs ir zems. Tomēr, ja ir ievainojums vai slimība, daudzas molekulas nonāk asinsritē. Tādējādi laktāta dehidrogenāze ir rādītājs, kas liecina par dažiem ievainojumiem un slimībām, piemēram, sirdslēkmes, anēmija, vēzis, HIV..

Katalāze

Katalāze ir atrodama visos organismos, kas dzīvo skābekļa klātbūtnē. Tas ir enzīms, kas paātrina reakciju, ar kuru ūdeņraža peroksīds sadalās ūdenī un skābeklī. Šādā veidā tas novērš toksisku savienojumu veidošanos.

Tādējādi tas palīdz aizsargāt orgānus un audus no bojājumiem, ko izraisa peroksīds - savienojums, ko nepārtraukti ražo daudzās vielmaiņas reakcijās. Zīdītājiem tas ir galvenokārt aknās.

Atsauces

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., un Reddy, M. (2016). Sākotnējais pētījums par seruma laktāta dehidrogenāzes (LDH) -prognostisko biomarķieri karcinomas krūts \ t. Klīnisko un diagnostisko pētījumu žurnāls, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., un Hendrickson, W. A. ​​(1995). Acetil-koenzīma A karboksilāzes biotinil domēna struktūra, kas noteikta ar MAD fāzēšanu. Struktūra, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Bioķīmija (8. izdevums). W. H. Freemans un uzņēmums.
  4. Butt, A. A., Michaels, S., un Kissinger, P. (2002). Seruma laktāta dehidrogenāzes līmeņa saistība ar izvēlētajām oportūnistiskajām infekcijām un HIV progresēšanu. Starptautiskais infekcijas slimību žurnāls, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Oglekļa anhidrāzes funkcija asinīs. Daba, 137-38.
  6. Gaweska, H., un Fitzpatrick, P. F. (2011). Monoamīnoksidāzes ģimenes struktūras un mehānisms. Biomolekulārie jēdzieni, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., un Bamezai, R. N. K. (2010). Cilvēka piruvāta kināze M2: daudzfunkcionāls proteīns. Proteīna zinātne, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). Piruvāta karboksilāzes struktūra, mehānisms un regulēšana. Biochemical Journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Piruvāta kināzes izoenzīmi. Biochemiskās sabiedrības darījumi, 18, 193-196.
  10. Solomons, E., Bergs, L. un Martin, D. (2004). Bioloģija (7. izdevums) Cengage Learning.
  11. Supurāns, C. T. (2016). Oglekļa anhidrāžu struktūra un funkcija. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., un Healy, J. (2004). Monoamīnoksidāzes: drošība un nenoteiktība. Pašreizējā zāļu ķīmija, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Bioķīmijas pamati: dzīve Molekulārais līmenis (5. izdevums). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Ir augstāks laktāts kā indikators audzēja metastātiskajam riskam - izmēģinājuma MRS pētījums, izmantojot Hyperpolarized13C-piruvātu. Akadēmiskā radioloģija, 21(2), 223-231.