8 Faktori, kas ietekmē enzīmu aktivitāti



The faktoriem, kas ietekmē enzīmu aktivitāti ir tādi līdzekļi vai apstākļi, kas var mainīt fermentu darbību. Fermenti ir olbaltumvielu klase, kuru funkcija ir paātrināt bioķīmiskās reakcijas. Šīs biomolekulas ir būtiskas visām dzīves formām, augiem, sēnēm, baktērijām, protistiem un dzīvniekiem.

Fermenti ir ļoti svarīgi dažādās svarīgās reakcijās organismiem, piemēram, toksisku savienojumu likvidēšanai, pārtikas sadalīšanai un enerģijas ražošanai.

Tādējādi fermenti ir līdzīgi molekulārām mašīnām, kas atvieglo šūnu uzdevumus, un daudzos gadījumos to darbība tiek ietekmēta vai labvēlīga noteiktos apstākļos..

To faktoru saraksts, kas ietekmē enzīmu aktivitāti

Enzīmu koncentrācija

Pieaugot fermentu koncentrācijai, reakcijas ātrums palielinās proporcionāli. Tomēr tas ir spēkā tikai līdz noteiktai koncentrācijai, jo noteiktā brīdī ātrums kļūst nemainīgs.

Šo īpašību izmanto, lai noteiktu seruma enzīmu (asins seruma) darbību slimību diagnosticēšanai.

Substrāta koncentrācija

Substrāta koncentrācijas palielināšana palielina reakcijas ātrumu. Tas ir tāpēc, ka vairāk substrātu molekulu sadursīs ar fermentu molekulām, tāpēc produkts veidosies ātrāk.

Tomēr, pārsniedzot noteiktu substrāta koncentrāciju, reakcijas ātrumam nebūs ietekmes, jo fermenti būtu piesātināti un darbotos ar maksimālo ātrumu.

pH

Izmaiņas ūdeņraža jonu (pH) koncentrācijā būtiski ietekmē fermentu aktivitāti. Tā kā šiem joniem ir uzlāde, tie rada pievilcīgus un atbaidošus spēkus starp enzīmu ūdeņraža un jonu saitēm. Šis traucējums rada izmaiņas fermentu formā, tādējādi ietekmējot to darbību.

Katram fermentam ir optimāls pH līmenis, pie kura reakcijas ātrums ir maksimāls. Tādējādi optimālais pH līmenis fermentam ir atkarīgs no tā, kur tas parasti darbojas.

Piemēram, zarnu fermentu optimālais pH ir aptuveni 7,5 (nedaudz pamata). Turpretim kuņģa fermentiem ir optimāls pH apmēram 2 (ļoti skābs)..

Sāļums

Sāļu koncentrācija ietekmē arī jonu potenciālu, un tādēļ tās var traucēt dažām fermentu saitēm, kas var būt daļa no aktīvās vietas. Šādos gadījumos, tāpat kā pH, tas ietekmēs fermentu aktivitāti.

Temperatūra

Palielinoties temperatūrai, palielinās enzīmu aktivitāte un līdz ar to reakcijas ātrums. Tomēr ļoti augstās temperatūras fermentus fermentē, tas nozīmē, ka pārmērīga enerģija sabojā obligācijas, kas saglabā to struktūru un rada tām iespēju nedarboties optimāli.

Tādējādi reakcijas ātrums strauji samazinās, kad siltumenerģija denaturē fermentus. Šo efektu var novērot ar zvanu formas līkni, kur reakcijas ātrums ir saistīts ar temperatūru.

Temperatūru, kurā notiek maksimālā reakcijas ātrums, sauc par fermenta optimālo temperatūru, kas tiek novērota līknes augstākajā punktā..

Šī vērtība dažādiem fermentiem ir atšķirīga. Tomēr vairumam cilvēka ķermeņa fermentu optimālā temperatūra ir aptuveni 37,0 ° C.

Kopumā, paaugstinoties temperatūrai, sākotnēji reakcijas ātrums palielināsies kinētiskās enerģijas pieauguma dēļ. Tomēr savienības laušanas ietekme palielināsies, un reakcijas ātrums sāks samazināties.

Produkta koncentrācija

Reakcijas produktu uzkrāšanās parasti samazina fermenta ātrumu. Dažos fermentos produkti kopā ar aktīvo vietu veido brīvu kompleksu un tādējādi kavē fermenta aktivitāti..

Dzīvās sistēmās šāda veida inhibīcija parasti tiek novērsta, ātri izdalot veidotos produktus.

Enzīmu aktivatori

Daži no fermentiem prasa citu elementu klātbūtni labākai darbībai, tie var būt neorganiskie metālu katjoni, piemēram, Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+, Cu2+, Na+, K+, utt..

Retos gadījumos anjoni ir nepieciešami arī fermentatīvai aktivitātei, piemēram, amilāzes hlorīda anjonam (CI-). Šos mazos jonus sauc par fermentu kofaktoriem.

Ir arī vēl viena elementu grupa, kas veicina fermentu darbību, ko sauc par koenzīmiem. Koenzīms ir organiskas molekulas, kas satur oglekli, piemēram, pārtikas produktos atrastos vitamīnus.

Kā piemēru var minēt B12 vitamīnu, kas ir metionīna sintāzes koenzīms, enzīms, kas nepieciešams proteīnu metabolismam organismā..

Enzīmu inhibitori

Enzīmu inhibitori ir vielas, kas negatīvi ietekmē fermentu darbību un līdz ar to palēnina vai dažos gadījumos pārtrauc katalīzi..

Pastāv trīs galvenie enzīmu inhibīcijas veidi: konkurētspējīga, nekonkurējoša un substrāta inhibīcija:

Konkurētspējīgi inhibitori

Konkurētspējīgs inhibitors ir ķīmisks savienojums, kas ir līdzīgs substrātam, kas var reaģēt ar fermenta aktīvo vietu. Ja fermenta aktīvā vieta ir saistīta ar konkurētspējīgu inhibitoru, substrāts nevar saistīties ar fermentu.

Nekonkurējoši inhibitori

Nekonkurējošs inhibitors ir arī ķīmisks savienojums, kas saistās ar citu vietu fermenta aktīvajā vietā, ko sauc par allosterisko vietu. Tā rezultātā, enzīms maina formu un vairs nav viegli saistāms ar savu substrātu, tāpēc enzīms nevar darboties pareizi.

Atsauces

  1. Alters, S. (2000). Bioloģija: dzīves izpratne (3. izdevums). Jones un Bartlett Learning.
  2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Bioķīmija (8. izdevums). W. H. Freemans un uzņēmums.
  3. Russell, P .; Wolfe, S .; Hertz, P .; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Bioloģija: Dinamiskā zinātne (1. izdevums). Thomson Brooks / Cole.
  4. Jūrnieks, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Ķīmija šodien: vispārīgi, bioloģiski un bioķīmiski (9. izdevums). Cengage mācīšanās.
  5. Stokers, H. (2013). Bioloģiskā un bioloģiskā ķīmija (6. izdevums). Brooks / Cole Cengage mācīšanās.
  6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Bioķīmijas pamati: dzīve Molekulārais līmenis (5. izdevums). Wiley.