Imūnglobulīnu struktūra, veidi un funkcijas

The imūnglobulīniem Tās ir molekulas, kas veido B limfocītus un plazmas šūnas, kas palīdz aizsargāt ķermeni. Tie sastāv no glikoproteīna biomolekulas, kas pieder imūnsistēmai. Tās ir viena no visbiežāk sastopamajām asins seruma olbaltumvielām pēc albumīna.

Antiviela ir vēl viens nosaukums, ko saņem imūnglobulīni, un tās tiek uzskatītas par globulīniem, ņemot vērā to uzvedību asins seruma elektroforēze, kas tos satur. Imūnglobulīna molekula var būt vienkārša vai kompleksa, atkarībā no tā, vai tā prezentācija ir monomērs vai tā ir polimerizēta.

Imūnglobulīnu kopējā struktūra ir līdzīga burta "Y" struktūrai. Pastāv pieci imūnglobulīnu veidi, kas organisma morfoloģiskās, funkcionālās un atrašanās vietas atšķirības rada. Antivielu strukturālās atšķirības nav formas, bet to sastāvā; katram tipam ir īpašs mērķis.

Imūnglobulīnu stimulēta imunoloģiskā reakcija ir ļoti specifiska un ļoti sarežģīts mehānisms. Šūnu sekrēcijas stimulācija tiek aktivizēta organismam svešu aģentu, piemēram, baktēriju, klātbūtnē. Imūnglobulīna funkcija būs saistīties ar svešķermeni un novērst to.

Imūnglobulīni vai antivielas var būt gan asinīs, gan orgānu membrānas virsmā. Šīs biomolekulas pārstāv svarīgus cilvēka ķermeņa aizsardzības sistēmas elementus.

Indekss

• 1 Struktūra
  • 1.1. Smagas ķēdes
  • 1.2 Vieglas ķēdes
  • 1.3. Segmenti Fc un Fab
• 2 veidi
  • 2.1. Imūnglobulīns G (IgG)
  • 2.2. Imūnglobulīns M (IgM)
  • 2.3. Imūnglobulīns A (IgA)
  • 2.4. Imūnglobulīns E (IgE)
  • 2.5. Immunoglobulīns D (IgD)
  • 2.6 Tipa maiņa
• 3 Funkcijas
  • 3.1 Vispārējās funkcijas
  • 3.2 Īpašas funkcijas
• 4 Atsauces

Struktūra

Antivielu struktūra satur aminoskābes un ogļhidrātus, oligosaharīdus. Imunoglobulīna struktūru nosaka aminoskābju dominējošā klātbūtne, to daudzums un izplatība.

Tāpat kā visi proteīni, imūnglobulīniem ir primārā, sekundārā, terciārā un kvaternārā struktūra, nosakot to tipisko izskatu.

Ņemot vērā to klātbūtnes aminoskābju skaitu, imūnglobulīniem ir divu veidu ķēdes: smagā ķēde un viegla ķēde. Turklāt saskaņā ar aminoskābju secību tās struktūrā katrai ķēdei ir mainīgs reģions un konstants reģions.

Smagas ķēdes

Imūnglobulīnu smagās ķēdes atbilst polipeptīdu vienībām, kas sastāv no 440 aminoskābju sekvencēm.

Katram imūnglobulīnam ir 2 smagās ķēdes, un katram no tiem ir mainīgs reģions un konstants reģions. Pastāvīgajam reģionam ir 330 aminoskābes un mainīgās 110 aminoskābes.

Smagās ķēdes struktūra katram imūnglobulīnam ir atšķirīga. Tie kopā ir 5 smagās ķēdes veidi, kas nosaka imūnglobulīna veidus.

Smago ķēžu tipi tiek identificēti ar grieķu burtiem γ, μ, α, ε, δ imunoglobulīniem IgG, IgM, IgA, IgE un IgD, attiecīgi.

Smago ķēžu ε un μ konstantu apgabalu veido četri domēni, bet tiem, kas atbilst α, γ, δ, ir trīs. Tātad, katrs pastāvīgais reģions katram imūnglobulīna veidam būs atšķirīgs, bet kopīgs vienāda tipa imūnglobulīniem.

Smago ķēdes mainīgo reģionu veido viens imūnglobulīna domēns. Šajā reģionā ir 110 aminoskābju secība, un tā būs atšķirīga atkarībā no antivielas specifiskuma antigēnam.

Smago ķēžu struktūrā var novērot leņķi vai līkumu, kas saistīts ar eņģēm, kas attēlo ķēdes elastīgo laukumu..

Vieglas ķēdes

Imūnglobulīnu vieglās ķēdes ir polipeptīdi, kas sastāv no aptuveni 220 aminoskābēm. Cilvēkiem ir divu veidu vieglā ķēde: kappa (κ) un lambda (λ), otrā - četri apakštipi. Pastāvīgajiem un mainīgajiem domēniem katrai ir 110 aminoskābju sekvences.

Antivielai var būt divas κ (κκ) vieglās ķēdes vai λ (λλ) ķēžu pāris, bet vienlaikus nav iespējams iegūt vienu no katra tipa..

Segmenti Fc un Fab

Tā kā katra imūnglobulīna forma ir līdzīga "Y", to var iedalīt divos segmentos. "Apakšējo" segmentu, bāzi, sauc par kristalizējamu frakciju vai Fc; kamēr "Y" rokas veido Fab vai frakciju, kas saistās ar antigēnu. Katra no šīm imūnglobulīna strukturālajām daļām veic citu funkciju.

Fc segments

Fc segmentam ir divas vai trīs imūnglobulīna smago ķēžu konstantas domēnas.

Fc var saistīties ar olbaltumvielām vai specifisku receptoru basofilos, eozinofilos vai mastu šūnās, tāpēc tas izraisa specifisku imūnreakciju, kas novērsīs antigēnu. Fc atbilst imūnglobulīna karboksilam.

Segmenta Fab

Fab frakcija vai antivielas segments satur mainīgos domēnus tās galos, papildus smago un vieglo ķēžu pastāvīgajām domēnām..

Smagās ķēdes konstantu domēnu turpina ar Fc segmenta domēniem, kas veido viru. Atbilst imūnglobulīna aminoterminālajam galam.

Fab segmenta nozīme ir tā, ka tā ļauj saistīties ar antigēniem, svešām vielām un potenciāli kaitīgām vielām.

Katra imūnglobulīna mainīgie domēni garantē to specifiskumu konkrētam antigenam; šī īpašība pat ļauj to izmantot iekaisuma un infekcijas slimību diagnostikā.

Veidi

Līdz šim zināmie imūnglobulīni satur īpašu smago ķēdi, kas ir nemainīga katram no šiem un citu atšķirība.

Ir piecas smago ķēžu šķirnes, kas nosaka piecus imūnglobulīnu veidus, kuru funkcijas ir atšķirīgas.

Imūnglobulīns G (IgG)

Imūnglobulīns G ir visdažādākā šķirne. Tam ir smaga gamma ķēde, un tā ir vienmolekulāra vai monomēra forma.

IgG ir visbiežāk sastopams gan asins serumā, gan audu telpā. Minimālās izmaiņas smagās ķēdes aminoskābju secībā nosaka tā sadalījumu apakštipi: 1, 2, 3 un 4.

Imūnglobulīnam G ir 330 aminoskābju secība Fc segmentā un molekulmasa ir 150 000, no kuriem 105 000 atbilst tās smagajai ķēdei..

Imūnglobulīns M (IgM)

Imūnglobulīns M ir pentamērs, kura smagā ķēde ir μ. Tā molekulmasa ir augsta, aptuveni 900 000.

Tās smagās ķēdes aminoskābju secība ir 440 Fc frakcijā. To konstatē galvenokārt asins serumā, kas veido 10 līdz 12% imūnglobulīnu. IgM ir tikai viens apakštips.

Imūnglobulīns A (IgA)

Tas atbilst α smagās ķēdes tipam un ir 15% no kopējā imūnglobulīnu daudzuma. IgA ir atrodams gan asinīs, gan izdalījumos, ieskaitot mātes pienu, monomēra vai dimera formā. Šī imūnglobulīna molekulmasa ir 320 000, un tai ir divi apakštipi: IgA1 un IgA2.

Imūnglobulīns E (IgE)

Imūnglobulīns E sastāv no smagās ķēdes ε tipa un serumā ir ļoti maz, aptuveni 0,002%..

IgE molekulmasa ir 200 000 un tā ir monomēra veidā galvenokārt serumā, deguna gļotās un siekalās. Bieži sastopams ir arī tas, ka šis imūnglobulīns ir atrodams basofilos un mastu šūnās.

Imūnglobulīna D (IgD)

Smagās ķēdes šķirne δ atbilst imūnglobulīnam D, kas veido 0,2% no kopējā imūnglobulīna. IgD molekulmasa ir 180 000 un ir strukturēta monomēra formā.

Tas ir saistīts ar B limfocītiem, kas piestiprināti to virsmai. Tomēr IgD funkcija nav skaidra.

Tipa maiņa

Imunoglobulīniem var būt strukturālas izmaiņas, jo ir nepieciešams aizsargāt pret antigēnu.

Šīs izmaiņas ir saistītas ar B limfocītu funkciju, lai veidotu antivielas ar adaptīvās imunitātes īpašībām. Strukturālās izmaiņas ir smagās ķēdes pastāvīgajā reģionā, nemainot mainīgo reģionu.

Tipa vai klases maiņa var izraisīt IgM pāreju uz IgG vai IgE, un tas notiek kā reakcija, ko izraisa gamma interferons vai interleukīni IL-4 un IL-5.

Funkcijas

Imūnglobulīnu loma imūnsistēmā ir vitāli svarīga organisma aizsardzībai.

Imūnglobulīni ir daļa no humorālās imūnsistēmas; tas ir, tās ir vielas, ko šūnas izdalās aizsardzībai pret patogēniem vai kaitīgiem līdzekļiem. 

Tie ir efektīvs, efektīvs, specifisks un sistematizēts aizsardzības līdzeklis, kam ir liela nozīme kā imūnsistēmas sastāvdaļai. Viņiem ir vispārējas un specifiskas imunitātes funkcijas:

Vispārējās funkcijas

Antivielas vai imūnglobulīni pilda gan neatkarīgās funkcijas, gan aktivizē šūnu starpniecību efektoru un sekrēciju reakcijas.

Antigēnu-antivielu saistīšanās

Imūnglobulīniem ir saistošs antigēnu aģents īpašā un selektīvā veidā.

Antigēna-antivielu kompleksa veidošanās ir imūnglobulīna galvenā funkcija, un tādēļ tā ir imūnreakcija, kas var apturēt antigēna darbību. Katra antiviela vienlaikus var saistīties ar diviem vai vairākiem antigēniem.

Efektora funkcijas

Lielāko daļu laika antigēna-antivielu komplekss kalpo kā sākums, lai aktivizētu specifiskas šūnu reakcijas vai uzsāktu notikumu secību, kas nosaka antigēna izvadīšanu. Divas visbiežāk sastopamās efektoru atbildes ir šūnu saistīšanās un komplementa aktivācija.

Šūnu saistīšanās ir atkarīga no specifisku receptoru klātbūtnes imūnglobulīna Fc segmentam, kad tā ir saistīta ar antigēnu..

Šādiem receptoriem piemīt tādas šūnas, kā mastu šūnas, eozinofīli, bazofīli, limfocīti un fagocīti, un nodrošina mehānismus antigēna izņemšanai..

Kompleksa kaskādes aktivizēšana ir sarežģīts mehānisms, kas ietver sekvences sākumu, tāpēc gala rezultāts ir toksisku vielu sekrēcija, kas novērš antigēnus..

Īpašas funkcijas

Pirmkārt, katram imūnglobulīna veidam ir īpaša aizsardzības funkcija:

Imūnglobulīns G

- Imūnglobulīns G nodrošina lielāko daļu aizsardzības pret antigēniem, tostarp baktērijām un vīrusiem.

- IgG aktivizē mehānismus, piemēram, komplementu un fagocitozi.

- Specifiska IgG noteikšana antigēnam ir izturīga.

- Vienīgā antiviela, ko māte var nodot bērniem grūtniecības laikā, ir IgG.

Imūnglobulīns M

- IgM ir ātras atbildes reakcija uz kaitīgiem un infekcioziem līdzekļiem, jo ​​tā nodrošina tūlītēju rīcību, līdz tā tiek aizstāta ar IgG.

- Šī antiviela aktivizē limfocītu membrānas šūnu atbildes reakciju un humorālo reakciju kā komplementu.

- Tas ir pirmais imūnglobulīns, kas sintezē cilvēku.

Imūnglobulīns A

- Darbojas kā aizsardzības barjera pret patogēniem, kas atrodas uz gļotādu virsmām.

- Tās atrodas elpceļu gļotādā, gremošanas sistēmā, urīnceļos un arī sekrēcijās, piemēram, siekalās, deguna gļotās un asarās..

- Lai gan tās komplementa aktivācija ir zema, tā var būt saistīta ar lizozīmiem, lai novērstu baktērijas.

- Imūnglobulīna D klātbūtne gan mātes pienā, gan jaunpienam ļauj jaundzimušajam to iegūt laktācijas laikā.

Imūnglobulīns E

- Imūnglobulīns E nodrošina spēcīgu aizsardzības mehānismu pret alergēnu veidojošiem antigēniem.

- Mijiedarbība starp IgE un alergēnu izraisīs iekaisuma vielas, kas izraisa alerģijas simptomus, piemēram, šķaudīšanu, klepu, nātreni, palielinātas asaras un deguna gļotas..

- IgE var savienot arī ar parazītu virsmu, izmantojot Fc segmentu, radot reakciju, kas izraisa šo slimību nāvi..

Imūnglobulīns D

- IgD monomēra struktūra ir saistīta ar B limfocītiem, kas nav mijiedarbojušies ar antigēniem, tāpēc tie darbojas kā receptori..

- IgD funkcija ir neskaidra.

Atsauces

1. Imunoglobulīna medicīniskā definīcija. Atgūts no medicinenet.com
2. Wikipedia (s.f.). Antivielas Izgūti no en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Imūnglobulīni. Atgūts no sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (s.f.). Imūnglobulīni un citas B šūnu molekulas. Atgūts no ugr.es
5. (s.f.) Ievads imūnglobulīnos. Izgūti no thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Imūnās sistēmas anatomija. Atgūts no emedicine.medscape.com
7. Biochemistryquestions (2009). Imūnglobulīni: struktūra un funkcijas. Atgūts no biochemistryquestions.wordpress.com
8. (s.f.) Imūnglobulīni - struktūra un funkcija. Izgūti no microbiologybook.org