Kāda veida proteīns ir hemoglobīns?



The hemoglobīns tas ir proteīns, kas pieder hemoproteīnu grupai. Šī grupa sastāv no olbaltumvielām, kurām ir ne-olbaltumvielu grupa, kas pazīstama kā hemgrupa, kas saistīta ar dažādām saitēm ar olbaltumvielu daļām..

Hemoproteīni ir klasificēti kā metalloproteīni, tas ir, molekulas, kas rodas, saistot proteīnu ar metāla jonu..

Hemoglobīns ir proteīns, kas ir augstā koncentrācijā sarkanās asins šūnās, jo tās ir atbildīgas par skābekļa transportēšanu uz dažādām ķermeņa daļām vairākos organismos, ieskaitot cilvēkus..

Hemoglobīns ir proteīns, kura struktūra un funkcija dažādām sugām nedaudz atšķiras. Šīs atšķirības rodas, mainoties galvenajām aminoskābju atliekām, kas radušās šīs olbaltumvielas pielāgošanā sugas īpašajām prasībām.

Ir daudz dažādu hemoglobīna veidu. Hemoglobīna veidus nosaka nelielas molekulas konformācijas vai struktūras atšķirības, piemēram, skābekļa klātbūtne vai neesamība, vai citu savienojumu, piemēram, CO, saistīšanās.2, hemoproteīna molekulā.

Kādas ir proteīna hemoglobīna īpašības??

Hemoglobīna īpašības un struktūra

Hemoglobīna molekulmasa ir aprēķināta pie 64 kDa. Papildus hemogrupai hemoglobīnam ir vairākas sēra grupu atliekas, kas ļauj veikt reakcijas, kas nepieciešamas, lai izpildītu savas transporta funkcijas..

Sarkanā krāsa ir raksturīga šai molekulai, un to nosaka tajā esošās dzelzs grupas.

Hemoglobīns tās proteīnu daļā sastāv no 4 apakšvienībām identiskos pāros ar divām ķēdēm, kas pazīstamas kā α ķēdes un divas ķēdes, kas pazīstamas kā β ķēdes. Šajās ķēdēs ir 16 spirālveida reģioni, kas ļauj hemoglobīnam veidot tetrahedrona formu.

Hemoglobīnam piemīt ne-olbaltumvielu komponents, kas pazīstams kā hemgrupa, kas ir ļoti svarīga, lai pildītu savas funkcijas skābekļa transportēšanā un veiktu reakcijas, kurās iesaistīts hemoglobīns..

Šīs hēmas grupas galvenā iezīme ir dzelzs jonu klātbūtne, kas savieno skābekli, lai to transportētu.

Hemoglobīna nozīme

Hemoglobīns ir viens no visvairāk pētītajiem proteīniem pēdējo 100 gadu laikā. Galvenais iemesls tam bija šīs olbaltumvielas lielā fizioloģiskā nozīme, kas atbild par skābekļa pārvadāšanu asinīs.

Papildus tam, ka hemoglobīns ir nozīmīgs kā skābekļa transportieris, tas ir arī paraugproteīns proteīnu īpašību pētījumos kopumā.

Olbaltumvielu aspekti, kas ir ļāvuši veikt hemoglobīna izpēti, visvairāk bija šo molekulu fizikāli ķīmiskās īpašības un uzvedība..

Hemoglobīns un mioglobīns

Mioglobīns ir proteīns, kas daudzos veidos ir līdzīgs hemoglobīnam. Tāpat kā hemoglobīns, arī myoglobīns satur skābekli, bet tas notiek tikai muskuļu audos, nevis citos audos vai asinīs..

Atšķirības aminoskābju secībā starp hemoglobīnu un mioglobīnu ir nelielas.

Neskatoties uz to, šīs atšķirības ietekmē abu molekulu funkcionalitāti, izraisot, piemēram, to, ka mioglobīns parasti ir hemoproteīns, kas ir vairāk līdzīgs skābeklim nekā hemoglobīns..

Atsauces

  1. Ascenzi P. Neuroglobīns: no struktūras uz funkciju veselībai un slimībām. Medicīnas molekulārie aspekti. 2016; 52: 1-48.
  2. Fanelli A. Antonini E Caputo A. Hemoglobīns un mioglobīns. Olbaltumvielu ķīmijas attīstība. 1964; 19: 73-222.
  3. Ghatge M. S. et al. Carbonmonoxy sirpjveida hemoglobīna kristāliskā struktūra R-stāvokļa konformācijā. Strukturālās bioloģijas žurnāls. 2016; 194 (3): 446-450.
  4. Okonjo K. Bohr Cilvēka hemoglobīna iedarbība: terciāro un kvaternerālo devu atdalīšana, pamatojoties uz Wyman vienādojumu. Biofizikālā ķīmija. 2017; 228: 87-97.
  5. Sack J. et al. Aminoskābes atrašanās vieta cilvēka dezoksihemglobīnā. Starptautiskais Hemoglobīna pētījumu žurnāls. 1977; 2 (2): 153-169.
  6. Xu H. et al. Sible Hemoglobin molekulu spektroskopija pēc virsmas Ehanced Raman izkliedes. Fiziskās apskates vēstules. 1999; 83 (21): 4357-4360.