Nukleoproteīnu struktūra, funkcijas un piemēri



Viens nukleoproteīnu ir jebkura veida olbaltumvielas, kas ir strukturāli saistītas ar nukleīnskābi - vai nu RNS (ribonukleīnskābe), vai DNS (dezoksiribonukleīnskābe). Visredzamākie piemēri ir ribosomas, nukleozomi un nukleokapsidi vīrusos.

Tomēr nevienu olbaltumvielu, kas saistās ar DNS kā nukleoproteīnu, nevar ņemt vērā. Tie ir raksturīgi, veidojot stabilus kompleksus, nevis vienkāršu pārejošu asociāciju, piemēram, proteīnus, kas veicina DNS sintēzi un degradāciju, kas īslaicīgi un īslaicīgi mijiedarbojas.

Nukleoproteīnu funkcijas ievērojami atšķiras un ir atkarīgas no pētāmās grupas. Piemēram, histonu galvenā funkcija ir DNS saspiešana nukleozomās, bet ribosomas piedalās proteīnu sintēzes procesā..

Indekss

  • 1 Struktūra
  • 2 Mijiedarbības būtība
  • 3 Klasifikācija un funkcijas
    • 3.1. Dezoksiribonukleoproteīni
    • 3.2. Ribonukleoproteīni
  • 4 Piemēri
    • 4.1. Histoni
    • 4.2 Protamīni
    • 4.3. Ribosomas
  • 5 Atsauces

Struktūra

Parasti nukleoproteīnus veido liels aminoskābju atlikumu procentuālais daudzums (lizīns, arginīns un histidīns). Katram nukleoproteīnam ir sava īpašā struktūra, bet visi ir tādi, kas satur šāda veida aminoskābes.

Pēc fizioloģiskā pH šīs aminoskābes ir pozitīvi uzlādētas, kas veicina mijiedarbību ar ģenētiskā materiāla molekulām. Tālāk mēs redzēsim, kā notiek šīs mijiedarbības.

Mijiedarbības būtība

Nukleīnskābes veido cukuru un fosfātu skelets, kas tam dod negatīvu lādiņu. Šis faktors ir galvenais, lai saprastu, kā nukleoproteīni mijiedarbojas ar nukleīnskābēm. Savienību, kas pastāv starp proteīniem un ģenētisko materiālu, stabilizē ar ne-kovalentām saitēm.

Tāpat, ievērojot elektrostatikas pamatprincipus (Coulomb likums), mēs redzam, ka tiek piesaistīti dažādi zīmes (+ un -).

Pievilcība starp proteīnu pozitīvajiem lādiņiem un ģenētiskā materiāla negatīvajiem lādiņiem izraisa nespecifiska tipa mijiedarbību. Turpretī atsevišķās sekvencēs, piemēram, ribosomu RNS, rodas specifiski savienojumi.

Ir dažādi faktori, kas spēj mainīt proteīna un ģenētiskā materiāla mijiedarbību. Viens no svarīgākajiem ir sāļu koncentrācija, kas palielina jonu stiprumu šķīdumā; jonogēnās virsmaktīvās vielas un citi ķīmiski savienojumi ar polāro dabu, piemēram, fenols, formamīds.

Klasifikācija un funkcijas

Nukleoproteīni tiek klasificēti atbilstoši nukleīnskābei, kurai tie ir piesaistīti. Tādējādi mēs varam atšķirt divas skaidri definētas grupas: dezoksiribonukleoproteīni un ribonukleoproteīni. Loģiski, ka pirmie ir vērsti uz DNS un otrā - RNS..

Dezoksiribonukleoproteīni

Dezoksiribonukleoproteīnu svarīgākā funkcija ir DNS saspiešana. Šūna saskaras ar izaicinājumu, kas šķiet gandrīz neiespējams pārvarēt: gandrīz divus metrus no DNS mikroskopiskā kodolā. Šo parādību var panākt, pateicoties nukleoproteīnu klātbūtnei, kas organizē virkni.

Šī grupa ir saistīta arī ar regulēšanas funkcijām replikācijas procesos, DNS transkripcijā, homologā rekombinācijā, cita starpā..

Ribonukleoproteīni

No otras puses, ribonukleoproteīni pilda būtiskas funkcijas, sākot no DNS replikācijas līdz gēnu ekspresijas regulēšanai un centrālās RNS metabolisma regulēšanai..

Tie ir arī saistīti ar aizsargfunkcijām, jo ​​kurjera RNS šūnā nekad nav brīva, jo tā ir pakļauta degradācijai. Lai to novērstu, ar šo molekulu aizsargkompleksos ir saistīta virkne ribonukleoproteīnu.

Tāda pati sistēma ir atrodama arī vīrusos, kas aizsargā to RNS molekulas no fermentu darbības, kas to var pasliktināt..

Piemēri

Histoni

Histoni atbilst hromatīna proteīna komponentam. Tās ir visizteiktākās šajā kategorijā, lai gan mēs atrodam arī citas ar DNS saistītas olbaltumvielas, kas nav histoni, un tās ir iekļautas plašā grupā, ko sauc par ne-histonu proteīniem..

Strukturāli tie ir pamata elementi. Un no pārpilnības viedokļa tie ir proporcionāli DNS daudzumam.

Mums ir pieci histonu veidi. Tās klasifikācija vēsturiski balstījās uz bāzes aminoskābju saturu. Histonu klases ir praktiski nemainīgas starp eukariotu grupām.

Šī evolūcijas saglabāšana ir saistīta ar to, ka histoniem ir milzīga loma bioloģiskajās būtnēs.

Gadījumā, ja secība, kas kodē dažas histona izmaiņas, organismā saskaras ar nopietnām sekām, jo ​​tās DNS iepakošana būs bojāta. Tādējādi dabiskā atlase ir atbildīga par šo nefunkcionālo variantu likvidēšanu.

Starp dažādām grupām konservatīvākie histoni ir H3 un H4. Faktiski sekvences ir identiskas organismos, kas atrodas tik tālu - filogēniski runājot - kā govs un zirņi.

DNS likvidē to, kas pazīstams kā histona oktamērs, un šī struktūra ir nukleozoms: pirmais ģenētiskā materiāla sablīvēšanās līmenis..

Protamīni

Protamīni ir mazi kodolproteīni (zīdītāji sastāv no gandrīz 50 aminoskābju polipeptīda), kam raksturīgs augsts arginīna aminoskābju atlikums. Protamīnu galvenais uzdevums ir aizstāt histonus spermatogenizācijas haploīdajā fāzē.

Ir ierosināts, ka šāda veida bāzes olbaltumvielas ir būtiskas DNS iepakošanai un stabilizācijai vīriešu dzimuma gametā. Tie atšķiras no histoniem, jo ​​tie nodrošina blīvāku iepakojumu.

Mugurkaulniekiem proteīniem ir atrastas 1 līdz 15 kodēšanas sekvences, kas visas grupētas vienā hromosomā. Sēriju salīdzinājums liecina, ka tie ir attīstījušies no histoniem. Visvairāk pētītajiem zīdītājiem sauc par P1 un P2.

Ribosomas

Visbūtiskākais proteīnu, kas saistās ar RNS, piemērs ir ribosomās. Tās ir struktūras, kas ir gandrīz visās dzīvās būtnēs - no mazām baktērijām līdz lieliem zīdītājiem.

Ribosomu galvenā funkcija ir RNS ziņojuma pārvēršana aminoskābju secībā.

Tās ir ļoti sarežģītas molekulāras mašīnas, ko veido viena vai vairākas ribosomu RNS un proteīnu kopa. Mēs tos varam atrast brīvi šūnu citoplazmā vai nostiprinātās neapstrādātajā endoplazmatiskajā retikulā (patiesībā šī nodalījuma "raupja" daļa ir saistīta ar ribosomām).

Pastāv atšķirības starp ribosomu lielumu un struktūru starp eukariotiskajiem un prokariotiskajiem organismiem.

Atsauces

  1. Bakers, T. A., Vatsons, J.D., Bells, S.P., Ganns, A., Losiks, M.A., un Levine, R. (2003). Gēna molekulārā bioloģija. Benjamin-Cummings Publishing Company.
  2. Balhorn, R. (2007). Spermas kodolu proteīnu protamīna saime. Genoma bioloģija, 8(9), 227.
  3. Darnels, J.E., Lodish, H. F., un Baltimore, D. (1990). Molekulārā šūnu bioloģija. Zinātniskās amerikāņu grāmatas.
  4. Jiménez García, L. F. (2003). Šūnu un molekulārā bioloģija. Pearson Education of Mexico.
  5. Lewin, B (2004). Gēni VIII. Pearson Prentice zāle.
  6. Teijon, J. M. (2006). Strukturālās bioķīmijas pamati. Redakcijas Tébar.