Fosfodiesteris saista to, kā tā veidojas, funkcija un piemēri



The fosfodiesteru obligācijas tās ir kovalentās saites, kas rodas starp diviem fosfātu grupas skābekļa atomiem un divu citu molekulu hidroksilgrupām. Šāda veida obligācijās fosfātu grupa darbojas kā stabils savienojums starp abām molekulām caur tās skābekļa atomiem.

Fosfodiesteru obligāciju būtiskā loma ir gan DNS, gan RNS nukleīnskābes virzienu veidošanās. Kopā ar pentozes cukuriem (dezoksiriboze vai riboze, atkarībā no apstākļiem) fosfātu grupas ir daļa no šo svarīgo biomolekulu atbalsta struktūras..

DNS vai RNS nukleotīdu ķēdes, tāpat kā olbaltumvielas, var pieņemt dažādas trīsdimensiju konformācijas, ko stabilizē ne-kovalentās saites, piemēram, ūdeņraža saites starp komplementārām bāzēm..

Tomēr primāro struktūru iegūst, izmantojot lineāro secību, kad nukleotīdi kovalenti saistās ar fosfodiestera saitēm.

Indekss

  • 1 Kā veidojas fosfodiesteru saite?
    • 1.1. Iesaistītie fermenti
  • 2 Funkcija un piemēri
  • 3 Atsauces

Kā veidojas fosfodiesteru saite?

Līdzīgi kā peptīdu saites olbaltumvielās un glikozīdu saitēm starp monosaharīdiem, fosfodiestera saite rodas no dehidratācijas reakcijām, kurās tiek zaudēta ūdens molekula. Šeit ir vispārējs izklāsts par vienu no šīm dehidratācijas reakcijām:

H-X1-OH + H-X2-OH → H-X1-X2-OH + H2O

Fosfātu joni atbilst fosforskābes pilnīgi deprotonētajai konjugāta bāzei un sauc par neorganiskiem fosfātiem, kuru saīsinājums apzīmēts ar Pi. Kad divas fosfātu grupas ir savienotas kopā, veidojas bezūdens fosfāta saite, un iegūst molekulu, ko sauc par neorganisko pirofosfātu vai PPi..

Ja fosfāta jonu savieno ar organiskās molekulas oglekļa atomu, ķīmisko saiti sauc par fosfāta esteri, un iegūtā suga ir organiskais monofosfāts. Ja organiskā molekula saistās ar vairāk nekā vienu fosfātu grupu, veidojas organiskie difosfāti vai trifosfāti.

Ja viena neorganiskā fosfāta molekula saistās ar divām organiskām grupām, izmanto fosfodiestera saiti vai "diesterfosfātu". Svarīgi nav sajaukt fosfodiestera saiknes ar augstas enerģijas fosfoanhidro saitēm starp tādām molekulu fosfātu grupām kā ATP..

Fosfodiesteru saites starp blakus esošajiem nukleotīdiem sastāv no divām fosfoestera saitēm, kas notiek starp hidroksilgrupu nukleotīda 5'-pozīcijā un hidroksilgrupu nākamā nukleotīda 3'-pozīcijā DNS vai RNS virknē.

Atkarībā no barotnes apstākļiem šīs saites var hidrolizēt gan enzimātiski, gan ne-enzimātiski.

Iesaistītie fermenti

Ķīmisko saišu veidošanās un laušana ir būtiska visiem svarīgajiem procesiem, kā mēs tos pazīstam, un fosfodiestera obligāciju gadījums nav izņēmums.

Vissvarīgākie fermenti, kas var veidot šīs saites, ir DNS vai RNS polimerāzes un ribozīmi. Fosfodiesterāzes fermenti spēj tos fermentēt hidrolizēt.

Replikācijas laikā, kas ir būtisks šūnu proliferācijas process, katrā reakcijas ciklā DNS ar nukleotīdu pārneses reakciju tiek iekļauts dNTP (deoksinukleotīda trifosfāts), kas papildina veidnes bāzi..

Polimerāze ir atbildīga par jaunas saiknes veidošanos starp veidnes auklas 3'-OH un dNTP α-fosfātu, pateicoties enerģijai, kas atbrīvojas no saitēm starp dNTP α un β fosfātiem, kas ir saistīti. ar fosfoanhidro obligācijām.

Rezultāts ir ķēdes paplašināšana ar nukleotīdu un pirofosfāta molekulas (PPi) izdalīšanās. Ir konstatēts, ka šīs reakcijas pelna divus divvērtīgus magnija jonus (Mg2+), kuru klātbūtne pieļauj nukleofīla OH elektrostatisko stabilizāciju- lai iegūtu tuvinājumu fermenta aktīvajai vietai.

The pKa ar fosfodiestera saiti ir tuvu 0, tāpēc ūdens šķīdumā šīs saites ir pilnīgi jonizētas, negatīvi uzlādētas.

Tas dod nukleīnskābes molekulām negatīvu lādiņu, kas tiek neitralizēts, pateicoties jonu mijiedarbībai ar pozitīviem proteīnu aminoskābju atlikumiem, elektrostatiskai saistīšanai ar metāla joniem vai saikni ar poliamīniem..

Ūdens šķīdumā DNS molekulās esošās fosfodiesteru saites ir daudz stabilākas nekā RNS molekulās. Sārmainā šķīdumā minētās saites RNS molekulās tiek atdalītas ar molekulāro nukleozīda pārvietošanos 5'-galā ar 2'-oksianionu..

Funkcija un piemēri

Kā jau minēts, šo saišu nozīmīgākā loma ir viņu līdzdalība nukleīnskābes molekulu skeleta veidošanā, kas ir svarīgākās šūnas pasaulē..

Topoizomerāzes fermentu aktivitāte, kas aktīvi iesaistās DNS replikācijā un proteīnu sintēzē, ir atkarīga no fosfodiesteru saikņu mijiedarbības DNS 5'-galā ar tirozīna atlikumu sānu ķēdi šo vielu aktīvajā vietā. fermentiem.

Molekulām, kas piedalās kā otrs kurjers, piemēram, cikliska adenozīna monofosfāta (cAMP) vai cikliskā guanozīna trifosfāta (cGTP), ir fosfodiestera saites, kuras hidrolizē specifiski fermenti, kas pazīstami kā fosfodiesterāzes, kuru līdzdalība ir ļoti svarīga daudziem signalizācijas procesiem. šūnu.

Glicerofosfolipīdi, kas ir bioloģisko membrānu pamatkomponenti, sastāv no glicerīna molekulas, kas saistās ar fosfodiestera saitēm ar polārajām "galvas" grupām, kas veido molekulas hidrofilo reģionu..

Atsauces

  1. Fothergill, M., Goodman, M.F., Petruska, J., un Warshel, A. (1995). Metālu jonu lomas struktūras struktūra un enerģētiskā analīze, analizējot DNS polimēru I \ t. American Chemical Society žurnāls, 117(47), 11619-11627.
  2. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C. A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Martin, K. (2003). Molekulāro šūnu bioloģija (5. izdevums). Freeman, W. H. & Company.
  3. Nakamura, T., Zhao, Y., Yamagata, Y., Hua, Y. J. un Yang, W. (2012). DNS polimerāzes η skatīšanās veido fosfodiestera saiti. Daba, 487(7406), 196-201.
  4. Nelsons, D. L., un Cokss, M. M. (2009). Lehningera bioķīmijas principi. Omega izdevumi (5. izdevums)
  5. Oivanen, M., Kuusela, S., & Lönnberg, H. (1998). Kinetika un mehānismi RNS fosfodiesteru obligāciju šķelšanai un izomerizācijai ar bronzas skābēm un bāzēm. Ķīmiskie pārskati, 98(3), 961-990.
  6. Pradeepkumar, P.I., Höbartner, C., Baum, D., & Silverman, S., (2008). Nukleopeptīdu saikņu DNS katalizēta veidošanās. Angewandte Chemie International Edition, 47(9), 1753-1757.
  7. Soderberg, T. (2010). Organiskā ķīmija ar bioloģisko uzsvaru II sējums (II sējums). Minesota: Minesotas Universitāte Morris Digital Well. Izgūti no www.digitalcommons.morris.umn.edu